Fibrinogeenin toiminta, korkeat ja matalat pitoisuudet, normaalit arvot

Hän fibrinogeeni Se on plasman glykoproteiini, joka trombiiniksi tunnetulla entsyymillä transformoitu fibriini on yksi, yksi runsaimmista proteiinikomponenteista, jotka muodostavat verihyytymiä (se on yksi veren hyytymisessä olevasta 13 tekijästä).

Se on suuri proteiini, koska se painaa noin 340 kDa ja koostuu kahdesta symmetrisestä molekyylistä "lohkoista", joista kukin muodostuu kolmella erilaisella ja polymorfisella polypeptidiketjulla, jotka tunnetaan nimellä Aa, Bp ja γ, jotka on kovalenttisesti liitetty toisiinsa 29: een disulfidisiltot.

Ihmisen fibrinogeenin rakenteellinen kaavio (lähde: 5-HT2AR [CC0] Wikimedia Commonsin kautta)

Rakenteellisesti fibrinogeenissä voidaan erottaa kolme domeenia tai aluetta: kaksi päätedomeenia, joita kutsu. Keskusdomeeni on kytketty kumpaankin puoleen domeeniin D polypeptidijärjestelyn ansiosta.

Jokainen kolmesta tämän proteiinin muodostavista ketjuista tuotetaan maksassa kolmen eri geenin ilmentymisestä, mutta kaikki ovat kromosomin numerossa 4 ihmistä.

[TOC]

Fibrinogeenin toiminta

Hemostaasi (verenhukka ehkäisy)

Fibrinogeeni on fibriiniksi tunnetun polypeptidin prekursoriproteiini, joka on yksi nisäkkäiden verihyytymien pääkomponenteista, joten sanotaan, että aktiivisesti osallistuu hemostaasin ylläpitämiseen.

Kohteissa, joissa keho kärsii jonkin tyyppisestä haavasta tai vauriosta, fibrinogeeni leikataan proteiiniproteiiniproteiinilla, joka tunnetaan nimellä a-tobiini. Leikkaus vapautuu ketjujen Aa ja Bp: n N-terminaalisista päistä kaksi fibrinopeptidiä, joita kutsutaan fibrinopeptidiksi A ja fibrinopeptidi B.

Molemmat peptidit voivat polymeroida spontaanisti ja leikata muodostaakseen hyytymän tai ohimenevän fibriinimatriisin, välttämättömänä verenhukan välttämiseksi ja kudosten normaalille korjaamiseksi, joka tapahtuu hyytymisvesiputouksen lopussa.

Voi palvella sinua: käyttäytymisen sopeutuminen

Tämän matriisin voidaan myöhemmin hajottaa plasminan tai muiden proteaasien, kuten elastaasin, triptaasin ja joidenkin kattojen avulla.

Vältä veren menetystä

Fibriiniverkkojen muodostumisen lisäksi fibrinogeeni voi myös välttää verenhukkaa toimivana liimaproteiinina, edistämällä verihiutaleiden aggregaatiota tai toimivat alkuperäisenä telineenä hyytymän muodostumisen muodostumiselle.

Kangaskorjaus

Fibrinogeeniproteolyysituotteet on myös tunnustettu promoottoreiksi, jotka ovat erittäin tärkeitä kudosten korjaamiseksi, kuten verisuonten supistuminen, angiogeneesi, suuntautunut solujen migraatio ja solujen, kuten fibroblastit, jotkut lihassolut sileät ja lymfosyyttit.

Korkeat veripitoisuudet (merkitys)

Kun tulehdukselliset prosessit vapautetaan kehossa, maksasolut osoittavat fibrinogeenin ilmentymisen ja synteesin dramaattisen lisääntymisen, mitä ajatellaan säätelevän tekijöillä, kuten interleukiini-6 (IL-6), jotkut glukokortikoidit ja onkostatiini M.

Fibrinogeenistä muodostettu fibriiniproteiini

Tästä syystä tämän proteiinin korkeat plasma -arvot voivat viitata infektioiden, syöpien, tulehduksellisten häiriöiden, traumien esiintymisen.

Tällä hetkellä on yhä enemmän todisteita, jotka viittaavat siihen, että veressä olevat korkeat fibrinogeenipitoisuudet voivat liittyä myös sydän- ja verisuonihäiriöiden riskin lisääntymiseen, mukaan lukien: mukaan lukien:

- Sydämen iskeeminen sairaus (IHD, englanninkielinen Iskeminen sydänsairaus-A

- Sydänkohtaukset ja onnettomuudet

- Tromboembolismi (hyytymien muodostuminen verisuonen sisällä)

Plasmafibrinogeenin lisääntyminen voi edistää "protromboottista" tai "hyper hyperoitua" tilaa, koska tämän proteiinin saatavuus on parempaa, ja se edistää hyytymien tuotantoa ilman minkäänlaista traumaa, sen lisäksi, että on olemassa Suurempi määrä proteiinia, joka voidaan prosessoida.

Se voi palvella sinua: Sinaloa Flora and Eluna: Yleisempiä eläimiä ja kasveja

Niistä tekijöistä, jotka vaikuttavat plasmafibrinogeenipitoisuuden lisääntymiseen.

Se liittyy myös paastoinsuliiniin, alhaisen tiheän lipoproteiinin (LDL) ja leukosyyttien laskemisen kolesteroliin, mutta liittyy käänteisesti maltilliseen alkoholin kulutukseen, fyysiseen aktiivisuuteen ja hormonaaliseen korvaushoitoon.

Matalat veripitoisuudet (merkitys)

Fibrinogeenin alhainen pitoisuus tai puutos veressä voi tapahtua kolmesta erilaisesta patologisesta olosuhteesta: afibrinagenemia, hypofibinoginogenemia ja dysfibrinoginemia.

Ensimmäinen kolmesta liittyy fibrinogeenin kokonaispuuttuvuuteen plasmassa ja voi tarkoittaa tappavaa verenhukan menetystä haavan jälkeen, joten se voi olla erittäin vaarallinen tila.

Afibrinogenemia

Affinagenemialla voi olla myös laskimo- ja valtimotromboosi trombiinivälitteisen verihiutaleiden aktivoinnin kautta. Naisilla tämä patologia aiheuttaa 50% menorragian tapauksista (runsas kuukautisten verenvuoto) ja raskaana olevien naisten, joilla on afibrinogenemia, on suurempi riski aiheuttaa vakavia synnytyskomplikaatioita.

Hypofibrinogenemia

Pitututoenemia puolestaan ​​liittyy tämän proteiinin epänormaalin alhaisten tasojen kanssa, ts. Pitoisuudet välillä 0.2 ja 0.8 g/l. Se on pohjimmiltaan oireettoman tila, vaikka se voi myös laukaista runsaasti verenvuotoa.

Potilaat, joilla on tämä tilaa.

Dysfibrinognemia

Lopuksi, dysfibrinogenemia on normaalin fibrinogeenitason tila, joka ei toimi kunnolla ja verenvuodon sijasta on liittynyt pikemminkin tromboosiriskeihin.

Voi palvella sinua: Punainen fenolista: Ominaisuudet, valmistelu, sovellukset

Lisäksi krooninen tai pysyvä fibrinogeenivaje ajan myötä voi liittyä joihinkin hankittuihin tiloihin, kuten jonkin maksasairauden viimeiseen vaiheeseen tai vakavaan aliravitsemukseen.

Normaalit fibrinogeeniarvot

Kuten jo mainittiin, fibrinogeeni syntetisoidaan maksasoluissa (hepatosyytejä), sen puoli -elämä on noin 100 tuntia ja sen normaali konsentraatio veriplasmassa yhdessä muiden kiertävien komponenttien kanssa on noin 9 mikromolia litralta, joka edustaa noin 1.5 ja 4.5 g/l.

Tämä pitoisuus kuitenkin ylittää minimipitoisuuden, joka tarvitaan hemostaasin ylläpitämiseen, joka on välillä 0.5 ja 1 g/l.

Viitteet

1. Herrick, S., Blanc-brude tai., Harmaa, a., & Laurent, G. (1999). Fibrinogeeni. The International Journal of Biochemistry & Cell Biology, 31 (7), 741-746.
2. Kamath, S., & Huuli, g. JA. H. (2003). Fibrinogeeni: biokemia, epidemiologia ja määritä. QJM, 96 (10), 711-729.
3. Lowe, G. D -d., Rumley, a., & Mackie, minä. J -. (2004). Fibrinogeeniplasma. Annals of Clinical Biokemia, 41 (6), 430-440.
4. Mosesson, M. W -. (2005). Fibrinogeeni- ja fibriinirakenne ja toiminnot. Journal of tromboosi ja Haystasis, 3 (8), 1894-1904.
5. Mosesson, M. W -., Siebenlist, k. R -., & Meh, D. -Lla. (2001). Fibrinogeenin ja fibriinin rakenne ja biologiset piirteet. New Yorkin tiedeakatemian Annals, 936 (1), 11-30.
6. Murray, r. K -k -., Granner, D. K -k -., Mayes, P. -Lla., & Rodwell, V. W -. (2014). Harperin kuvitettu biokemia. McGraw-Hill.
7. Duteman-Arbez, M., & Casini, a. (2018). Alhaisen fibrinogeenitasojen kliiniset vaikutukset ja molekyyli emäkset. International Journal of Molecular Sciences, 19 (1), 192. Doi: 10.3390/IJMS19010192
8. Kivi, m. C., & Thorp, J. M. (1985). Fibrinogeeni-A Tärkeä sepelvaltimoiden riskitekijä plasma. Jr Coll Gen Pract, 35 (281), 565-569.