Flagelina -rakenne ja toiminnot

Se Flagelina Se on filamentin proteiini, joka on rakenne, joka on osa bakteerien vitsausta. Suurimmalla osalla bakteereista on vain yksi tyyppinen vitsaus. Joillakin on kuitenkin enemmän kuin kaksi.

Tämän proteiinin molekyylikoko vaihtelee välillä 30 kDa - 60 kDa. Esimerkiksi enterobakteereissa sen molekyylikoko on suuri, kun taas tietyissä swoacuícolas -bakteereissa se on pieni.

Lähde: Dartmouth Elektronimikroskooppilaitos, Dartmouth College [Public Domain]

Flagelina on virulenssikerroin, joka mahdollistaa tarttumisen ja tunkeutumisen isäntäsoluihin. Lisäksi se on luontaiseen ja adaptiiviseen immuunivasteeseen osallistuvien monen tyyppisten solujen voimakas aktivaattori.

[TOC]

Flagelo ja liikkuvuus ultrastruktuuri

Vitsaus on ankkuroitu solun pintaan. Se koostuu kolmesta osasta: 1) filamentti, joka ulottuu solun pinnalta ja on ontto ja jäykkä lieriömäinen rakenne; 2) perusrunko, joka on upotettu seinän ja solukalvon seiniin, muodostaen useita renkaita; ja 3) koukku, kaareva lyhyt rakenne, joka liittyy pohjarunkoon filamenttiin.

Perusrunko on vitsauksen monimutkaisin osa. Gram -negatiivisissa bakteereissa siinä on neljä rengasta, jotka on kytketty keskuspylvääseen. Positiivisissa grammissa siinä on kaksi rengasta. Vitsauksen pyörimisliike tapahtuu pohjarungossa.

Bakteerien pinnalla olevan flagellan sijainti vaihtelee suuresti organismien välillä, koska se on: 1) malli, vain yhdellä vitsauksella; 2) polaarinen, kahdella tai useammalla; tai 3) peritrico, jossa on monia sivuliput. On myös endoflagelos, kuten spiroketeissa, jotka sijaitsevat perplapsmisessa tilassa.

Helicobacter pylori Se on erittäin liikkuva, koska siinä on kuusi -kahdeksan yksikolaarista vitsausta. PH -gradientti liman kautta sallii H. pylori Suunnista ja perustaa epiteelisolujen vieressä olevalle alueelle. Pseudomonas Siinä on polaarinen vitsaus, jolla on kemiotaksia sokereille ja liittyy virulenssiin.

Lipunrakenne

Järisevän proteiinisekvenssin piirre on, että sen N-terminaaliset ja C-terminaaliset alueet ovat voimakkaasti säilyneet, kun taas keskialue on hyvin vaihteleva saman suvun lajien ja alalajien välillä. Tämä hypervariaatio on vastuussa sadoista serotyypistä Salmonella SPP.

Voi palvella sinua: Serratia Marcescens

Flagelina -molekyylit ovat vuorovaikutuksessa toistensa kanssa terminaalien kautta ja polymeroivat filamentin muodostamisen. Tässä terminaaliset alueet ovat filamentin lieriömäisen rakenteen sisäpuolella, kun taas keskus paljastetaan.

Toisin kuin tubuliinin filamentit, jotka depolimerisoidaan suolojen puuttuessa, bakteerit ovat erittäin stabiileja vedessä. Noin 20.000 tubuliinin alayksikköä muodostavat filamentin.

Filamentissa H. pylori ja Pseudomonas aeruginosa Polymeroivat kaksi tyyppiä vitsausta ja flabia, koodaavat flic -geeni. FLAA ovat heterogeenisiä ja jaetaan useisiin alaryhmiin, molekyylimassoilla, jotka vaihtelevat välillä 45 - 52 kDa. Flab on homogeeninen molekyylimassa 53 kDa.

Usein flagelin -lysiinitähteet metyloidaan. Lisäksi on muitakin modifikaatioita, kuten FLAA -glysilaatio ja FLAB -tyrosiinijätteen fosforylaatio, joiden toiminnot ovat vastaavasti virulenssi- ja vientisignaali.

Bakteerien lippujen filamentin kasvu

Bakteerien vitsaus voidaan kokea kokeellisesti, sillä se on mahdollista tutkia sen uudistamista. Flagelina -alayksiköt kuljetetaan tämän rakenteen sisäisen alueen läpi. Kun ne saavuttavat päähän, alayksiköt lisäävät spontaanisti proteiinin (”Cap -proteiinin”) avulla, nimeltään HAP2 tai FLOID.

Filamentin synteesi tapahtuu oman kokoonpanonsa kautta; Eli vitsauksen polymerointi ei vaadi entsyymejä tai tekijöitä.

Filamentin kokoonpanotiedot löytyvät itse alayksiköstä. Siten Flagelina -alayksiköt polymeroivat muodostaen yksitoista protofilamentia, jotka muodostavat täydellisen.

Flagelina -synteesi P. aeruginosa ja Proteus mirabilis Sitä estävät antibiootit, kuten erytromysiini, klaritromysiini ja atsitromysiini.

Flagelina immuunijärjestelmän aktivaattorina

Ensimmäiset tutkimukset osoittivat, että vitsaus subnomolaarisissa pitoisuuksissa, Salmonella, Se on voimakas sytokiinin induktori promocitaalisessa solulinjassa.

Voi palvella sinua: Zoospores

Myöhemmin osoitettiin, että tulehduksellisen vasteen induktio merkitsee luontaisten immuunijärjestelmän solujen ja pintareseptoreiden välistä vuorovaikutusta.

Pintareseptorit, jotka ovat vuorovaikutuksessa flageliinin kanssa. Myöhemmin rekombinanttien vitsaustutkimukset osoittivat, että kun siitä puuttui hypervariable -alue, se ei pystynyt indusoimaan immuunivastetta.

TLR5 on läsnä immuunijärjestelmän soluissa, kuten lymfosyyteissä, neutrofiileissä, monosyyteissä, makrofageissa, dendriittisoluissa, epiteelisoluissa ja imusolmukkeissa. Suolistossa TLR5 säätelee mikrobiotan koostumusta.

Gram-negatiiviset bakteerit käyttävät tyypillisesti tyypin III eritysjärjestelmää vitsauksen siirtämiseen isäntäsolujen sytoplasmaan, joka laukaisee sarjan solunsisäisiä tapahtumia. Siten NAIP -perheen proteiinit tunnistavat solunsisäisen ympäristön liekinjan (apoptoosi/NLR -perheen estäjä).

Myöhemmin Flagelina-NAIP5/6-kompleksi on vuorovaikutuksessa NOD-tyyppisen vastaanottimen kanssa, joka tuottaa isännän vasteen tartuntaan ja vaurioihin.

Flagelina ja kasvit

Kasvit tunnistavat tämän proteiinin muuten Havainto 2 vitsausta (FLS2). Jälkimmäinen on kinaasireseptori leusiinin toistoissa ja on vastine TLR5: stä. FLS ”on vuorovaikutuksessa La Flagelinan N-terminaalisen alueen kanssa.

FLS2: n flagelin -liitos tuottaa MAP -kinaasitien fosforylaatiota, joka huipentuu proteiinien synteesiin, jotka välittävät suojaa sieni -infektioilta ja bakteereilta.

Joissakin Solanáceas -kasveissa vitsaus voi liittyä myös FLS3 -reseptoriin. Tällä tavoin nämä ovat suojattuja taudinaiheuttajilta, jotka kiertävät FLS2: n välittämää puolustusta.

Flagelina adjuvantina

Adjuvantti on materiaali, joka lisää solu- tai humoraalista vastetta antigeenille. Koska monet rokotteet tuottavat huonon immuunivasteen, on välttämätöntä olla hyviä adjuvantteja.

Voi palvella sinua: heterotroph -bakteerit: ominaisuudet ja esimerkit lajeista

Lukuisat tutkimukset osoittivat vitsauksen tehokkuuden adjuvanttina. Nämä tutkimukset koostuivat rekombinanttien flageliinin käytöstä rokotteissa, arvioitu eläinmalleilla. Tämä proteiini on kuitenkin edelleen voitettu kliinisten tutkimusten vaihe I: lla.

Tutkittujen rekombinanttien joukossa ovat: influenssaviruksen hematoglutiniinin flagelina-epitope 1; Flagelina-epitope Schistosoma Mansoni; Läpistävä lämpö lämmölle JA. koli; Flagelina -proteína 1 Plasmodium; ja Niilin viruksen kääreiden flagelina-proteiini muun muassa rekombinantit.

Flagelinin käytöstä adjuvantina on joitain etuja ihmisen käytön rokotteissa. Nämä edut ovat seuraavat:

1) Se on tehokas erittäin pienillä annoksilla.

2) Ne eivät stimuloi IgE -vastausta.

3) Voit asettaa toisen adjuvantin, AG, sekvenssin, vitsausjärjestykseen vaikuttamatta lippusignaaliin TLR5: n kautta.

Muut flagelin -käyttötarkoitukset

Koska flagelin -geeneillä on laaja variaatio, voidaan käyttää tiettyjen havaintojen suorittamiseen tai lajien tai kantojen tunnistamiseen.

Esimerkiksi PCR/RFLP: n yhdistelmää on käytetty lippugeenien jakautumisen ja polymorfismin tutkimiseen eristetyissä JA. koli Pohjois -Amerikasta.

Viitteet

1. Hajam, minä. -Lla., Dar, p. -Lla., Shahnawaz, minä., Jaume, J. C., Lue, j. H. 2017. Bakteerien flalliini - voiman immunomoduloiva aine. Kokeellinen ja molekyylilääketiede, 49, E373.
2. Kawamura-Sato, k., INUMA, ja., Hasegawa, T., Horii, t., Yamashino, t., Ohta, m. 2000. Makrolidien subinhibiittoripitoisuuksien vaikutus flamelliinin ilmentymiseen Pseudomonas aeruginosa ja Proteus mirabilis. Antimikrobiset aineet ja kemoterapia, 44: 2869-2872.
3. Mizel, S. B -., Bates, J. T. 2010. Flalliini attjuvantina: solumekanismit ja potentiaali. Journal of Immunology, 185, 5677-5682.
4. Prescott, L. M., Harley, J. P., Klain, S. D -d. 2002. Mikrobiologia. MC Graw-Hill, New York.
5. Schaechter, M. 2009. Mikrobiologian pöytäkirja. Akateeminen lehdistö, San Diego.
6. Winstanley, c., Morgan, a. W -. 1997. Bakteerien flamelliinigeeni biomarkkerina havaitsemiseksi, populaation genetiikalle ja epidemiologiseksi analyysille. Mikrobiologia, 143, 3071-3084.