Alfapotkuri mikä on, rakenne, merkitys

Se alfa -potkuri Se on yksinkertaisin toissijainen rakenne, jonka proteiini voi ottaa käyttöön avaruudessa niiden aminohappojätteen välisten yhteyksien jäykkyyden ja pyörimisvapauden mukaisesti.

Sille on ominaista spiraalimuoto, jossa aminohapot on järjestetty, jotka näyttävät järjestävän kuvitteellisen pitkittäisen akselin ympärillä R -ryhmien kanssa tämän ulkopuolelle.

Pauling ja yhteistyökumppanit kuvasivat alfa -välityspalvelimia ensimmäistä kertaa vuonna 1951, jotka käyttivät käytettävissä olevia tietoja interatomisista etäisyyksistä, linkkikulmista ja muista peptidien ja aminohappojen rakenteellisista parametreista todennäköisimpien konfiguraatioiden ennustamiseksi, jotka ketjut voisivat olettaa polypeptidiä.

Alfa -potkurin kuvaus syntyi kaikkien mahdollisten peptidiketjun rakenteiden etsimisestä, jotka stabiloitiin vety silloilla, joissa jäte oli stökiometrisesti ekvivalentti ja kunkin konfiguraatio oli tasomainen, kuten osoitti peptidilinkkien resonanssitiedot jotka olivat käytettävissä päivämääriä.

Tämä sekundaarinen rakenne on yleisin proteiinien keskuudessa, ja sen hyväksyvät sekä liukoiset proteiinit että kattavat membraaniproteiinit. Uskotaan, että yli 60% proteiineista on olemassa alfa- tai beeta -arkin muodossa.

Rakenne

Yleensä jokaisella alfapotkurilla on keskimäärin 3.6 aminohappojäte, joka on ekvivalentti enemmän tai vähemmän 5.4 Å Pitkä. Kulmat ja käännöspituudet vaihtelevat kuitenkin proteiinista toiseen tiukalla riippuvuudella primaarirakenteen aminohapposekvenssistä.

Voi palvella sinua: Flogistinen teoria: alkuperä, periaatteet ja vastalauseet

Suurin osa Alfa -potkurista. Yhden tai toisen esiintymisen ehto on, että kaikki aminohapot ovat samassa kokoonpanossa (l tai d), koska nämä ovat vastuussa käännöksen suunnasta.

Näiden tärkeiden rakenteellisten syiden stabilointi proteiinimaailmaan annetaan vety sidoksilla. Nämä sidokset tapahtuvat peptidisidoksen elektonegatiiviseen typpiin kiinnittyneen vetyatomin ja aminohapon neljän aseman elektronegatiivisen karboksyylioppiatomin välillä myöhemmin, N-terminaalisella alueella itsensä suhteen.

Jokainen potkurin kierros puolestaan ​​liittyy seuraavaan vety sidoksilla, jotka ovat olennaisia ​​molekyylin yleisen stabiilisuuden saavuttamiseksi.

Kaikki peptidit eivät voi muodostaa stabiileja alfa -potkureita. Tämän annetaan ketjun kunkin aminohapon luontainen kapasiteetti muodostaa potkurit, mikä liittyy suoraan sen substituenttien kemialliseen ja fysikaaliseen luonteeseen.

Esimerkiksi tietyssä pH: ssa monet polaarijätteet voivat hankkia saman kuorman, joten niitä ei voida sijaita peräkkäin potkurissa, koska niiden välinen torjunta merkitsisi suurta vääristymiä samassa.

Aminohappojen koko, muoto ja sijainti ovat myös tärkeitä kierteisen stabiilisuuden determinantteja. Menemättä edelleen, ASN: n, Ser, THR: n ja CYS: n läheisessä läheisyydessä sekvenssin sisällä sijaitsevassa jätteessä voi olla myös negatiivinen vaikutus alfapotkurin kokoonpanoon.

Voi palvella sinua: monosakkaridit

Samoin alfa -kierteisten segmenttien hydrofobisuus ja hydrofiilisyys tietyssä peptidissä riippuvat yksinomaan aminohappojen RA: n identiteetistä.

Kattavassa membraaniproteiinissa alfa -alfa hyökkäävät voimakkaan hydrofobisen luonteen tähteillä, jotka ovat tiukasti välttämättömiä segmenttien insertioon ja konfiguraatioon ainesosien apolaaristen pyrstöjen välillä.

Liukoisissa proteiineissa on päinvastoin, että polaariset jätteet ovat runsaasti, mikä tekee mahdolliseksi paremman vuorovaikutuksen sytoplasmassa tai interstitiaalisissa vesistöissä.

Toiminnallinen merkitys

Alfa -potkurin motiiveilla on laaja valikoima biologisia toimintoja. Potkurien välisillä spesifisillä vuorovaikutuskuvioilla on kriittinen rooli sekä membraaniproteiinien että liukoisten proteiinien toiminnassa, kokoonpanossa ja oligomerisaatiossa.

Nämä domeenit ovat läsnä monissa transkriptiotekijöissä, jotka ovat tärkeitä geneettisen ekspression säätelyn kannalta. Niitä on myös proteiineissa, joilla on rakenteellinen merkitys ja kalvoproteiineissa, joilla on erilaisia ​​erilaisia ​​kuljetus- ja/tai siirtotoimintoja.

Seuraavaksi joitain klassisia esimerkkejä proteiineista, joissa on alfa -tiput:

Myosiini

Myosiini on aktiini ATPASA, joka vastaa lihasten supistumisesta ja monista solujen liikkuvuudesta. Sekä lihas- että ei -lihasmyosinat koostuvat kahdesta alueesta tai pallo "pää", jotka on kytketty toisiinsa pitkällä "hännän" alfa -helikoidilla.

Kollageeni

Kolmasosa ihmiskehon kokonaisproteiinipitoisuudesta edustaa kollageenia. Se on solunulkoisen avaruuden runsain proteiini, ja sen erottuva ominaisuus on rakenteellinen motiivi, joka koostuu kolmesta rinnakkaisjäännöksestä Levógira -kierteisen konfiguraation kanssa, jotka kokoontuvat muodostamaan kolminkertaisen läheisyyden dekstrogitun mielestä kolminkertaiseksi läheisyyteen.

Voi palvella sinua: Tamaulipasin kasvisto ja eläimistö: edustavampi laji

Keratiini

Keratiinit ovat ryhmä filamenttien muotoisia proteiineja, joita jotkut epiteelisolut tuottavat selkärankaisissa. Ne ovat kynsien, hiusten, kynsien, kilpikonnan kuoren, sarvien ja höyhenten pääkomponentti. Osa sen fibrillaarisesta rakenteesta koostuu alfa -potkurin segmenteistä.

Hemoglobiini

Veren happi kuljetetaan hemoglobiinilla. Tämän tetrameerisen proteiinin globiiniosa koostuu kahdesta identtisestä alfa -potkurista, joissa on 141 jätettä, ja kahdesta beetaketjusta 146 jätettä, kukin.

"Sinkkisormit" -tyyppiset proteiinit

Eukaryoottisilla organismeilla on suuri runsaasti sinkkisormia, jotka toimivat eri tarkoituksiin: DNA: n tunnistaminen, RNA -pakkaus, transkriptionaalinen aktivaatio, apoptoosin säätely, proteiinien laskostuminen jne. Monien sinkkisormien alfa on alkassa rakenteensa pääkomponenttina ja ne ovat välttämättömiä niiden toimintaan.

Viitteet

1. Aurora, r., Srinivasan, r., & Rose, G. D -d. (1994). Glysiinin alfa-helix-päätettä koskevat säännöt. Tiede, 264(5162), 1126-1130.
2. Blaber, M., Zhang, x., & Matthews, b. (1993). Aminohappoalfa -helix -prepersity -aminohappojen rakenteellinen perusta. Tiede, 260(1), 1637-1640.
3. Brennan, R. G., & Matthews, b. W -. (1989). Helix-Turn-Helix-DNA: ta sitova motiivi. Biologisen kemian lehti, 264(4), 1903-1906.