Peroksidaasien rakenne, toiminnot ja tyypit

Se Peroksidaasit Ne ovat enimmäkseen hemoproteiineja, joilla on entsymaattinen aktiivisuus, jotka katalysoivat monenlaisten orgaanisten ja epäorgaanisten substraattien hapettumista käyttämällä vetyperoksidia tai muita siihen liittyviä aineita.

Laajimmassa merkityksessä termi "peroksidaasi" sisältää entsyymejä, kuten NAD- ja NADP-butxidaasit, rasvabutxidaasihappot, sytokromi-butxidaasit, glutationi-butxidaasit ja monet muut epäspesifiset entsyymit.

HEM-riippuvaisesta, mutta peroksidista

Sitä käytetään kuitenkin yleisimmin viittaamaan eri lähteiden epäspesifisiin entsyymeihin, joilla on oksidoroitu aktiivisuus ja jotka käyttävät vetyperoksidia ja muita substraatteja niiden oksidin vähentämisreaktioiden katalysoimiseksi.

"Hemo-butxidaasit" ovat luonteeltaan erittäin yleisiä. Niitä löytyy eläimistä, ylemmistä kasveista, hiivoista, sienistä ja bakteereista.

Nisäkkäissä niitä tuottavat leukosyytit, kohtu, perna ja maksa, sylkirauhaset, mahalaukun seinät, keuhkot, kilpirauhaset ja muut kudokset.

Kasveissa peroksidaasien rikkaimmat kasvilajit ovat mausteinen retiisi ja viikunapuu. Mausteisen retiisin puhdistettu peroksidaasi on tutkittu laajasti ja sitä käytetään erilaisiin tarkoituksiin kokeellisessa biokemiassa ja biokemiassa.

Eukaryoottisissa soluissa nämä tärkeät entsyymit ovat yleensä sisällä.

[TOC]

Rakenne

Huolimatta pienestä homologiasta, joka on olemassa erityyppisten peroksidaasien välillä, on määritetty, että sen toissijainen rakenne ja sen järjestäminen on melko säilynyt eri lajien keskuudessa.

On joitain poikkeuksia, mutta suurin osa peroksidaasista on glykoproteiineja ja uskotaan, että hiilihydraatit vaikuttavat niiden vakauteen verrattuna korkeisiin lämpötiloihin verrattuna.

Näissä proteiineissa on molekyylipainot 35 - 150 kDa, mikä vastaa noin 250 ja 730 aminohappoa.

Voi palvella sinua: plasmamembraani

Myeloperoksidaasia lukuun ottamatta kaikki tämän tyyppiset molekyylit sisältävät niiden rakenteessaan hemo -ryhmä, joka lepolla on rautatomi hapetustilassa Fe+3. Kasveilla on proteesiryhmä, joka tunnetaan nimellä Ferroporfirina xi.

Peroksidaasilla on kaksi rakenteellista domeenia, jotka "ympäröivät" Hemo -ryhmän ja jokainen näistä domeeneista on päällekkäisyyden aiheuttaman geenin ilmentymisen tuote. Nämä rakenteet koostuvat yli 10 alfa -salista, jotka liittyvät silmukoihin ja polypeptidikäännöksiin.

Molekyylin riittävä laskusuuntaus näyttää riittävän glysiinin ja proliinin säilyneestä tuhlauksesta, samoin kuin asparagiinihapon jäännöksestä ja toisesta arginiinista, jotka muodostavat suolaliuossillan niiden väliin, joka yhdistää molemmat rakenteelliset domeenit.

Funktiot

Peroksidaasientsyymien päätehtävä on vetyperoksidin poistaminen soluympäristöstä, joka voi tapahtua eri mekanismeilla ja jotka voisivat edustaa vakavia uhkia solunsisäiseen stabiilisuuteen.

Tämän reaktiivisen happilajin poistamisprosessissa (jossa happea on välituotteen hapettumistila) peroksidaasit käyttävät kuitenkin tämän aineen hapettumiskykyä täyttääkseen muita tärkeitä aineenvaihduntaan liittyviä toimintoja aineenvaihduntaan.

Kasveissa nämä proteiinit ovat tärkeä osa fyysisillä tai fysikaalisilla vaurioilla infektoiduissa taudinaiheuttajissa ja puolustusmekanismeissa.

Tieteellisessä tilanteessa peroksidaaseille on syntynyt uusia sovelluksia ja näiden joukossa ovat fenoliyhdisteitä sisältävien jäteveden käsittely, aromaattisten yhdisteiden synteesi ja elintarvikkeiden tai jätemateriaalien peroksidin poistaminen.

Analyyttisissä ja diagnostisissa termeissä mausteinen retiisiperoksidaasi on ehkä eniten käytetty entsyymi konjugoitujen vasta -aineiden valmistukseen, joita käytetään immunologisiin absorptiokokeisiin, kuten ELISA (englannista "Entsyymidelisoitu immunosorbenttimääritys") ja myös erityyppisten yhdisteiden määrittämiseksi.

Voi palvella sinua: koanosyytit: Ominaisuudet ja toiminnot

Toimintamekanismi

Peroksidaasien katalyyttinen prosessi tapahtuu peräkkäisillä vaiheilla, jotka alkavat entsyymin aktiivisen kohdan ja vetyperoksidin välillä, joka hapettaa HEMO -ryhmän rautajätomin ja tuottaa epävakaan välittäjäyhdisteen, joka tunnetaan nimellä yhdiste I (IOC).

Hapettuneella proteiinilla (IOC) on sitten hemo -ryhmä, jolla on rautatomi, joka siirtyi hapetustilasta III tilaan IV ja tämän prosessin vetyperoksidiin veteen veteen väheni.

Yhdiste I kykenee hapettamaan elektronien luovuttaja -substraatin, muodostaen radikaalin substraatin ja tulemaan uudeksi kemiallisiksi lajiksi, joka tunnetaan nimellä yhdiste II (COII), jota myöhemmin vähenee toisella substraattimolekyylillä, uudistaen raudan osavaltiossa III ja tuottaa toisen radikaalin.

Kaverit

-Organismin mukaan

Peroksidaasit on ryhmitelty kolmeen luokkaan riippuen organismista, missä ne ovat:

- Luokka I: solunsisäinen prokaryoottinen peroksidaasit.

- Luokka II: solunulkoiset sieniperoksidaasit.

- Luokka III: Salaiset vihannesperoksidaasit.

Vastoin luokan I proteiineja, luokkien II ja III asteittain on rakenteissaan disulfuriltoja, jotka on rakennettu kysteiinitähteiden välillä, mikä antaa heille huomattavasti suuremman jäykkyyden.

Luokat II ja III proteiinit eroavat myös luokan I rajoista, joissa niiden pinnalla on yleensä glykosilaatioita.

-Aktiivisen sivuston mukaan

Mekaaninen puhuminen, peroksidaasit voidaan luokitella myös niiden katalyyttisessä keskuksessa löydettyjen atomien luonteen mukaan. Tällä tavoin hemoperoksidaasit (yleisin), vanadiumi-haloproksidaasit ja muut on kuvattu.

Se voi palvella sinua: Pinosytoosi: Prosessi, toiminnot ja ero fagosytoosilla

Hemoperoksidaasit

Kuten jo mainittiin, näillä peroksidaaseilla on proteesiryhmä katalyyttisessä keskuksessa, joka tunnetaan nimellä Grupo Hemo. Tässä paikassa olevaa rautatomia koordinoi neljä sidosta typpiatomien kanssa.

Vanadio-halperoksidaasit

Hemo-ryhmän sijasta vanadio-waterperoksidaasit ovat vanadatoina proteesiryhmänä. Nämä entsyymit on eristetty meriorganismeista ja joistakin maa -sienistä.

Tämän ryhmän vanadiinia koordinoi kolme ei-protetista happea, typpi histidiinitähteestä ja atsidisidoksen typpi.

Muut peroksidaasit

Tässä ryhmässä monet bakteerien harjakoksidaasit, joissa on muita proteesiryhmiä kuin hemo tai vanadiumi, luokitellaan. Tässä ryhmässä on myös peroksidaasiglutationia.

Viitteet

1. Alberts, b., Dennis, b., Hopkin, k., Johnson, a., Lewis, J., Raff, m.,... Walter, P. (2004). Välttämätön solubiologia. Abingdon: Garland Science, Taylor & Francis Group.
2. Laske. (1997). Peroksidien rakenteelliset ominaisuudet. Journal of Bioteknologia, 53, 253-263.
3. Deurzen, M. P. J -. Pakettiauto, rantwijk, f. Pakettiauto, ja Sheldon, r. -Lla. (1997). Peroksidaasien katalysoimat selektiiviset hapet. Tetraedroni, 53(39), 13183-13220.
4. Dunford, H. B -., & Stillman, J. S. (1976). Peroksidaasien toiminnasta ja vaikutusmekanismista. Koordinointikemian arvostelut, 19, 187-251.
5. Hamid, m., & Rehman, K. (2009). Peroksidien mahdolliset sovellukset. Elintarvikekemia, 115(4), 1177-1186.
6. Rawn, j. D -d. (1998). Biokemia. Burlington, Massachusetts: Neil Patterson Publishers.
7. Stansfield, W. D -d., Colomé, j. S., & Cano, R. J -. (2003). Molekyyli- ja solubiologia. (K. JA. Cullen, Ed.-A. McGraw-Hill E -kirjat.