Proteiinien aminohapot

20 aminohappoa ja niiden rakennetta

Mitkä ovat aminohapot?

Se aminohappoja Ne ovat orgaanisia yhdisteitä, jotka muodostavat proteiineja, jotka ovat aminohappiketjuja. Kuten nimestä voi päätellä, nämä sisältävät sekä perusryhmät (amino, nh2) että happaryhmät (karboksili, cooh).

Nämä alayksiköt ovat avainasemassa satojen tuhansien eri proteiinien muodostumisessa organismeissa yhtä erilaisia ​​kuin bakteeri ja norsu tai sieni ja puu.

Yli 200 erilaista aminohappoa on kuvattu, mutta kohteen tutkijat ovat määrittäneet, että kaikkien elävien olentojen proteiinit (yksinkertainen tai monimutkainen) muodostuvat aina samalla 20: lla, jotka yhdistyvät muodostaen lineaaristen sekvenssien ominaispiirteet ominaisuudet.

Koska kaikilla aminohapolla on sama pää ”luuranko”, ne erottavat ne; Siksi nämä molekyylit voidaan ajatella "aakkoseksi", jossa proteiinirakenteen kieli on "kirjoitettu".

20 aminohappojen yleinen luuranko koostuu karboksyyliryhmästä (COOH) ja aminoharyhmästä (NH2), joka on yhdistynyt hiiliatomin kautta, joka tunnetaan nimellä a-hiili (20 yleistä aminohappoa ovat a-aminohappoja).

Hiilen α liittyy myös vetyatomiin (H) ja sivuketjuun. Tämä sivuketju, joka tunnetaan myös nimellä ryhmä R, vaihtelee koon, rakenteen, sähkövarauksen ja liukoisuuden mukaan kunkin kyseisen aminohapon mukaan.

Kuinka aminohapot luokitellaan?

20 yleisintä aminohappoa, ts. Proteiiniaminohapoa, voidaan jakaa kahteen ryhmään: välttämättömät ja ei -välttämättömät. Ihmiskeho syntetisoi ei -välttämättömät.

Aminohapot välttämätön Ihmisen ja muiden eläinten suhteen 9:

- Histidiini (H, hänen)

- isoleusiini (i, ile)

- Leucina (L, Leu)

- Lysina (K, Lys)

- Metionine (M, Met)

- Fenyylialaniini (F, Phe)

- Treonina (T, Thr)

- Typtofaani (W, TRP) ja

- Valina (V, Val)

Aminohapot ei välttämätön Ne ovat 11:

- Alanina (A, Ala)

- Arginiini (R, arg)

- Parsa (n, asn)

- Asparagiinihappo (D, ASP)

- Kysteiini (C, CYS)

- Glutamiinihappo (E, Glu)

- Glutamiini (q, gln)

- Glycina (G, Gly)

- Proline (P, Pro)

- seriini (s, be) ja

- Tyrosiini (Y, tyr)

Tämän luokituksen lisäksi 20 proteiiniaminohappoa (joista ne muodostavat proteiineja) voidaan erottaa niiden R -ryhmien ominaisuuksien mukaan:

- Ei -polaariset tai alifaattiset aminohapot: Glysiini, alaniini, proliini, valiini, leusiini, isoleusiini ja metioniini.

- Amina -hapot R -aromaattisilla ryhmillä: Fenyylialaniini, tyrosiini ja tryptofaani.

- Polaariset aminohapot ilman kuormaa: Seriini, treoniini, kysteiini, asparagiini ja glutamiini.

- Polaariset aminohapot, joilla on positiivinen kuorma: Lysiini, histidiini ja arginiini.

- Polaariset aminohapot, joilla on negatiivinen kuormitus: Asparagiinihappo ja glutamiinihappo.

20 proteiinin aminohappoa

Seuraavaksi katsotaan lyhyt kuvaus kunkin tärkeiden yhdisteiden pääominaisuuksista ja toiminnoista:

1. Glycina (Gly, G)

Tämä on aminohappo, jolla on yksinkertaisin rakenne, koska sen R -ryhmä koostuu vetyatomista (H), joten sillä on myös pieni koko. Se eristettiin ensimmäisen kerran vuonna 1820 gelatiinista, mutta se on myös erittäin runsas proteiinissa, joka säveltää silkkiä: fibroiini.

Glycina (lähde: Borb, Wikimedia Commonsin kautta)

Se ei ole välttämätön aminohappo nisäkkäille, koska tämä voidaan syntetisoida näiden eläinten solujen avulla muista aminohapoista, kuten seriini ja treoniini.

Osallistu suoraan "kanaviin" solukalvoissa, jotka hallitsevat kalsiumionien kulkua toiselta puolelta toiselle. Sen on myös tehtävä puriinien, porfyriinien ja joidenkin keskushermoston estävien välittäjäaineiden synteesissä.

2. Alanine (Wing, A)

Tämä aminohappo, joka tunnetaan myös nimellä 2-aminopropanoiinihappo, Sillä on suhteellisen yksinkertainen rakenne, koska sen R-ryhmä koostuu metyyliryhmästä (-CH3), joten sen koko on myös melko pieni.

Alanina (lähde: Borb, Wikimedia Commonsin kautta)

Se on osa monia proteiineja, ja koska kehon solut voivat syntetisoida sen, sitä ei pidetä välttämättömänä, vaan metabolisesti tärkeänä. Se on erittäin runsaasti silkkifibroiinissa, josta se eristettiin ensimmäistä kertaa vuonna 1879.

Alaniini voidaan syntetisoida pyruvaatista, yhdisteestä, joka on tuotettu metabolisella reitillä, joka tunnetaan nimellä Glykolyysi, joka koostuu glukoosin hajoamisesta energian saamiseksi ATP: n muodossa.

Voi palvella sinua: polysakkaridit

Se osallistuu glukoosi-alaniinisykliin, joka tapahtuu eläinten maksan ja muiden kudosten välillä ja joka on katabolinen reitti, joka riippuu proteiinista hiilihydraattien muodostumiseen ja energian saamiseksi.

Se on myös osa transaminointireaktioita, glukoneogeneesiä ja glykolyyttisen entsyymin piruvaattikinaasin estämistä, samoin kuin maksa -autofagiassa.

3. Proline (pro, p)

Proliini (Pirrolidiini-2-karboksyylihappo) Se on aminohappo, jolla on erityinen rakenne, koska sen R -ryhmä koostuu pyrrolidiinirenkaasta, jonka muodostaa viisi hiiliatomia, jotka ovat yhdistyneitä, mukaan lukien a -hiiliatomi.

Proline

Monissa proteiineissa tämän aminohapon jäykkä rakenne on erittäin hyödyllinen "käännösten" tai "taittojen" esittämiseksi. Näin on useimmissa selkärankaisilla eläimillä kollageenikuituja, jotka muodostavat monet proliini- ja glysiinitähteet.

Kasveissa on osoitettu osallistuvan solujen homeostaasin ylläpitämiseen, mukaan lukien redox -tasapaino ja energiatilat. Se voi toimia signalointimolekyylinä ja moduloida erilaisia ​​mitokondriaalisia toimintoja, vaikuttaa lisääntymiseen tai solukuolemaan jne.

4. Valina (Val, V)

Tämä on toinen aminohappo R-alifaattisen ryhmän kanssa, joka koostuu kolmesta hiiliatomista (CH3-CH-CH3). Hänen nimensä IUPAC on 2-3-amino-3-butanóiinihappo, Vaikka sitä löytyy myös kirjallisuudesta α-aminvalerialainen happo.

Valina (lähde: Borb, Wikimedia Commonsin kautta)

La Valina puhdistettiin ensimmäisen kerran vuonna 1856 ihmisen haiman vesipitoisesta uutteesta, mutta sen nimi keksittiin vuonna 1906, kun otetaan huomioon sen rakenteellinen samankaltaisuus joistakin kasveista uutetun valorin hapon kanssa.

Se on välttämätön aminohappo, koska keho ei voi syntetisoida sitä, vaikka se ei näytä suorittavan monia muita toimintoja sen lisäksi, että se on osa monien globaalien proteiinien rakennetta.

Heidän hajoamisestaan ​​voidaan syntetisoida muita aminohappoja, kuten glutamiinia ja alaniinia.

5. Leucina (Leu, L)

Leusiini on toinen olennainen aminohappo ja on osa haarautunutta ketjun aminohapporyhmää yhdessä Valinin ja isoleusiinin kanssa. Ryhmä R, joka kuvaa tätä yhdistettä, on ryhmä Isobutil (CH2-CH3-CH3), joten se on hyvin hydrofobinen (hylkää vesi).

Leucina (lähde: Borb, Wikimedia Commonsin kautta)

Se löydettiin vuonna 1819 osana eläinlihaskuitujen ja lammasvillan proteiineja.

Sitä on erittäin runsaasti proteiineissa, kuten hemoglobiini, ja se osallistuu suoraan korvaavan ja proteiinisynteesin säätelyyn, koska se on aktiivinen aminohappo solunsisäisten opasteiden ja geneettisen ekspression näkökulmasta. Monissa tapauksissa se on joidenkin elintarvikkeiden maun parantaja.

6. Isoleusiini (ile, i)

Myös haarautuneen ketjun aminohappo, isoleusiini löydettiin vuonna 1904 fibriinistä, proteiinista, joka osallistuu veren hyytymiseen.

Isoleucine (lähde: Taeryubabo, Wikimedia Commonsin kautta)

Kuten leusiini, se on välttämätön aminohappo, jonka sivuketju koostuu 4 hiiliatomin haarautuneesta ketjusta (CH3-CH2-CH3).

Se on erittäin yleistä soluproteiineissa, koska se pystyy edustamaan yli 10% näiden painosta. Se toimii myös glutamiinin ja alaniinin synteesissä sekä haarautuneiden ketjun aminohappojen tasapainossa.

7. Metionine (Met, M)

Metionine, jota kutsutaan myös y-metyyli-a-aminobutyrinen happo, Se on 1900 -luvun ensimmäisen vuosikymmenen aikana löydetty aminohappo, joka on eristetty kaseiinista, lehmän maidossa oleva proteiini.

Metionine (lähde: Borb, Wikimedia Commonsin kautta)

Se on välttämätön aminohappo, se on hydrofobinen, koska sen R-ryhmä koostuu alifaattisesta ketjusta, jolla on rikkitomi (-CH2-CH2-S-CH3).

Se on välttämätöntä monien proteiinien synteesille, mukaan lukien hormonit, ihoproteiinit, hiukset ja eläimet. Sitä markkinoidaan drageseiden muodossa, jotka toimivat luonnollisina rentouttavina, hyödyllisiä nukkumiselle ja lisäksi, että hyvät hiukset ja kynsit pitävät.

8. Fenyylialaniini (PHE, F)

Fenyylialaniini tai β-fenyyli-a-aminopropionihappo, Se on aromaattinen aminohappo, jonka ryhmä R on bentseenirengas. Se löydettiin vuonna 1879 Fabaceae -perheen kasvilta, ja tänään tiedetään, että se on osa monia luonnollisia hartsia, kuten polystyreeni.

Fenyylialaniini (lähde: Borb, Wikimedia Commonsin kautta)

Hydrofobisena aminohapona fenyylialaniinia on läsnä käytännössä kaikissa proteiinien hydrofobisissa domeeneissa. Monissa kasveissa tämä aminohappo on välttämätöntä sekundaaristen metaboliittien synteesille, joka tunnetaan nimellä fenyylipropanoidit ja flavonoidit.

Voi palvella sinua: Mendozan kasvisto ja eläimistö

Eläimissä fenyylialaniinia löytyy myös suurista peptideistä, kuten vasopressiini, melanotropiini ja enkefaliini, kaikki välttämättömiä hermosolujen toiminnalle.

9. Tyrosiini (Tyr, Y)

Tyrosiini (β-tohydroksifenyyli-a-aminopropionihappo) on toinen aromaattinen aminohappo, jonka ryhmä R on aromaattinen rengas, joka liittyy hydroksyyliryhmään (-OH), joten se pystyy vuorovaikutukseen eri elementtien kanssa. Se löydettiin vuonna 1846 ja se saadaan yleensä fenyylialaniinista.

Tyrosiini (lähde: Neurotoger / Public Domain, Wikimedia Commonsin kautta)

Se ei ole välttämätön aminohappo, mutta se voi olla, jos sen biosynteettiset reitit epäonnistuvat. Sillä on monia toimintoja ihmiskehossa, joista sen osallistuminen substraattina välittäjäaineiden ja hormonien, kuten adrenaliinin ja kilpirauhashormonin, synteesiin.

Se on välttämätöntä melaniinisynteesille, molekyylille, joka antaa meille suojan auringon ultraviolettisäteiltä. Se myötävaikuttaa myös endorfiinien (endogeeniset kipulääkkeet) ja antioksidanttien, kuten E -vitamiinin, tuotantoon.

Se toimii suoraan proteiinifosforylaatiossa, samoin kuin typen ja rikkiryhmien lisäämisessä.

10. Typtofaani (TRP, W)

Tämä aminohappo, joka tunnetaan myös nimellä 2-amino-3-indolilpropionihapo, Se on osa välttämätöntä aminohapporyhmää ja on myös aromaattinen aminohappo, koska sen R -ryhmä koostuu indoliryhmästä.

Typtofaani (lähde: Alkuperäinen lataus oli sivu italialaisessa Wikipediassa. / Julkinen verkkotunnus, Wikimedia Commons) kautta)

Sen päätoiminnot eläimissä on tehtävä proteiinisynteesin lisäksi synteesiä serotoniini, välittäjäaine ja Melatoniini, Antioksidantti, joka toimii myös uni- ja valppausjaksoissa.

Solut käyttävät tätä aminohappoa myös edeltäjänä NAD-kofaktorin muodostumiselle, joka osallistuu oksidin vähentämisen moniin entsymaattisiin reaktioihin.

Kasveissa tryptofaani on yksi kasvihormonisynteesin tärkeimmistä edeltäjistä Auksiini, jotka osallistuvat näiden organismien kasvun, kehityksen ja muiden fysiologisten toimintojen säätelyyn.

11. Seriini (ser, s)

Seriini tai 2-amino-3-hydroksipropanoiinihappo, Se on ei -välttämätön aminohappo, joka voidaan tuottaa glysiinistä. Sen R -ryhmä on kaava -alkoholi -CH2OH, joten se on polaarinen aminohappo ilman kuormaa.

Seriini (lähde: Borb, Wikimedia Commonsin kautta)

Se on tärkeä funktionaalisen näkökulman perusteella monissa välttämättömissä proteiineissa, ja sitä tarvitaan rasvojen, rasvahappojen ja solukalvojen aineenvaihduntaan. Osallistu lihaskasvun ja terveysjärjestelmän terveyteen.

Niiden toiminnot liittyvät myös kysteiinin, puriinien ja pyrimidiinien (typpien), keramidin ja fosfatidyyliseriinin synteesiin (membraanifosfolipidi) ja fosfatidyyliseriini). Bakteereissa se osallistuu tryptofaanin ja märehtijöiden synteesiin glukoneogeneesissä.

Se on osa aktiivista entsyymipaikkaa, jolla on hydrolyyttinen aktiivisuus, joka tunnetaan nimellä Proteaasi -seriinit ja osallistuu myös muiden proteiinien fosforylaatioon.

12. Treonina (THR, T)

Treonine tai TREO-a-amino-p-buturinen happo Se on toinen välttämätön aminohappo, joka on osa suurta määrää eläinten ja kasvien soluproteiineja. Se oli yksi viimeisimmistä löydetyistä aminohapoista (1936), ja sillä on monia tärkeitä toimintoja soluissa, mukaan lukien:

- Se on glykoproteiinien hiilihydraattiketjujen yhteinen paikka

- Se on tunnistuskohta kinaasiproteiineille, joilla on spesifiset toiminnot

- Se on osa tärkeitä proteiineja, kuten sellaisia, jotka muodostavat hammaslääketieteen, elastiinia ja kollageenia, samoin kuin muut hermostojärjestelmän

- Farmakologisesti sitä käytetään elintarvikkeina, anksiolyyttinä ja masennuslääkkeinä

Treonina (lähde: Borb, Wikimedia Commonsin kautta)

Troniiniryhmä R, kuten seriinin, sisältää -OH -ryhmän, joten se on rakenteen -CH -OH -CH3 -alkoholi.

13. Kysteiini (CYS, C)

Tämä ei -välttämättömän aminohappo löydettiin vuonna 1810 eri eläinten sarvista löytyvän proteiinin pääosana.

Kysteiini

Sen R-ryhmä koostuu tiol- tai sulfhydryyli (-CH2-Sh) -ryhmästä, joten se on olennaista intermolekyylisen disulfuriltojen muodostumiselle proteiineissa, joissa se sijaitsee, mikä on erittäin tärkeää rakenteen kolmen muodostumisen kannalta-kolmen- näiden ulottuvuus.

Tämä aminohappo osallistuu myös glutationin, menetelmän, lipoiinihapon, tiamiinin, koentsyymin A ja monien muiden tärkeiden molekyylien synteesiin biologisesta näkökulmasta. Lisäksi erittäin runsas rakenneproteiinit ovat osa keratiineja, erittäin runsaita proteiineja.

14. Parsa (asn, n)

Asparagiini on ei -välttämätön aminohappo, joka kuuluu polaaristen aminohappojen ryhmään ilman kuormaa. Tämä oli ensimmäinen löydetty aminohappo (1806), eristetty parsamehusta.

Voi palvella sinua: Haitallinen eläimistö: Leviämisen syyt, seuraukset, hallintaParsa (lähde: Borb, Wikimedia Commons)

Sille on ominaista ryhmä R on karboksamidi (-CH2-Co-NH2), joten se voi helposti muodostaa vety silloja.

Se on aktiivinen solujen aineenvaihdunnassa ja kehon fysiologiassa. Se toimii geneettisen ekspression ja immuunijärjestelmän säätelyssä hermoston ja ammoniumin vieroitusten osallistumisen lisäksi.

15. Glutamiini (gln, g)

Jotkut kirjoittajat kuvaavat glutamiinin ryhmää R glutamiinihapon sivuketjun amidana (-CH2-CH2-CO-NH2). Tämä ei ole välttämätön aminohappo, koska eläinsoluissa on reittejä biosynteesille.

Glutamiini (lähde: Borb, Wikimedia Commonsin kautta)

Osallistu suoraan proteiinin korvaamiseen ja solujen opastuksiin, geneettiseen ilmentymiseen ja immuuni -immuunijärjestelmään. Sitä pidetään proliferatiivisten solujen "polttoaineena" ja sillä on toiminnot solukuoleman estäjänä.

Glutamiini osallistuu myös puriinien, pyrimidiinien, ornitiinin, sitruliinin, arginiinin, proliinin ja asparagiinin synteesiin.

16. Lysina (Lys, K)

Lysiini tai ε-aminokaproinihappo Se on välttämätön aminohappo ihmisille ja muille eläimille. Se löydettiin vuonna 1889 osana kaseiinia, gelatiinia, muna -albumiinia ja muita eläinproteiineja.

Lysina (lähde: Borb, Wikimedia Commonsin kautta)

Ryhmässään R La Lisinassa on positiivisesti ladattu amino-ryhmä (-CH2-CH2-CH2-CH2-NH3+), jolle on ominaista hänen hydrofobisuus.

Se ei vain toimi kehon solujen mikroravinteena, vaan se on myös metaboliitti erityyppisille organismeille. Se on välttämätöntä kasvulle ja lihasten uudelleenmuodostumiselle ja näyttää myös olevan viruksenvastainen aktiivisuus, proteiinimetylaatiossa ja muissa modifikaatioissa.

17. Histidiini (hänen, h)

Se on "puolivälissä" aminohappo, koska sen synteesille on reitejä aikuisilla ihmisillä, mutta älä aina kopioida kehon vaatimuksia.

Histidiini

Se on polaarinen aminohappo, jolla on R -ryhmä, joka tunnetaan nimellä imidatsolio, jolla on syklinen rakenne, jossa on kaksi typpiatomia, joiden ominaisuudet antavat heille mahdollisuuden osallistua erilaisiin entsymaattisiin reaktioihin, joissa protonien siirtoja tapahtuu.

Histidiini osallistuu proteiinimetylaatioon, on osa hemoglobiinin rakennetta (proteiini, joka kuljettaa happea eläinten veressä), on joissakin antioksidanttisia dipéptidejä ja on muiden tärkeiden molekyylien edeltäjä, kuten histamiini.

18. Arginiini (arg, r)

Tämä aminohappo, jolla oli positiivinen kuorma, eristettiin ensin vuonna 1895 joidenkin eläinten sarvien proteiineista. Se ei ole välttämätön aminohappo, mutta se on erittäin tärkeä urean synteesille, yksi tapa, jolla typpi erittyy eläimiin.

Arginina (lähde: Borb, Wikimedia Commonsin kautta)

Sen R on -CH2-CH2-CH2-NH-C-NH-NH2 ja toimii antioksidanttina, hormonaalisena erityksen säätelijänä, ammoniumin vieroitus, geneettisen ekspression säätelijä, typpisäiliö, proteiinimetylaatiossa jne.

19. Asparagiinihappo (ASP, D)

Asparagihapolla on R-ryhmä, jolla on toinen karboksyyliryhmä (-CH2-COOH), ja se on osa negatiivisesti ladattua aminohapporyhmää.

Asparagiinihappo

Sen päätoiminnot liittyvät puriinin, pyrimidiinien, asparagiinin ja arginiinin synteesiin kanssa. Osallistu transaminointireaktioihin, ureasykliin ja inositolin synteesiin.

20. Glutamiinihappo (glu, e)

Se kuuluu myös negatiivisesti ladattuun aminohapporyhmään, rakenteella R-CH2-COOH -ryhmä, hyvin samanlainen kuin asparagiinihappo. Se löydettiin vuonna 1866 hydrolysoidun vehnän gluteenista ja tiedetään, että se on osa monia yleisiä proteiineja monissa elävissä olennoissa.

Glutamiinihappo (lähde: Borb, Wikimedia Commonsin kautta)

Tällä ei -välttämättömällä aminohapolla on monia tärkeitä toimintoja eläinsoluissa, etenkin glutamiinin ja arginiinin synteesissä, kahdessa muussa proteiiniaminohapossa.

Lisäksi hän on tärkeä välittäjä herättävien signaalien leviämiselle selkärankaisten eläinten keskushermostoon, joten niiden läsnäolo tietyissä proteiineissa on ratkaisevan tärkeä aivojen toiminnalle, kognitiiviseen kehitykseen, muistiin ja oppimiseen.

Viitteet

1. Fonnum, f. (1984). Glutamaatti: Neurotransmitter nisäkkäiden aivoissa. Journal of Neurochemistry, 18 (1), 27-33.
2. Nelson, D. Lens., Lehninger, a. Lens., & Cox, M. M. (2008). Lehninger -biokemian periaatteet. Macmillan.
3. Szabados, l., & Savoure, a. (2010). Proliini: monitoiminen aminohappo. Kasvitieteen suuntaukset, 15 (2), 89-97.
4. Wu, g. (2009). Aminohapot: aineenvaihdunta, toiminnot ja ravitsemus. Aminohapot, 37 (1), 1-17.
5. Wu, g. (2013). Aminohapot: biokemia ja ravitsemus. CRC -lehdistö.