Tata -laatikkoominaisuudet ja toiminnot

Tata -laatikkoominaisuudet ja toiminnot

Se Tata -laatikko, Solubiologiassa se on DNA: n konsensusjärjestys, jota löytyy kaikista elävien organismien sukulaisista ja joka on laajalti säilynyt. Sekvenssi on 5'-tataaa-3 'ja voi seurata joitain toistuvia adeniineja.

Laatikon sijainti on yläpuolella (tai joki yllä, kuten sitä yleensä kutsutaan kirjallisuudessa) transkription alkua. Tämä sijaitsee geenien promoottorissa, jossa ammattiliitto tapahtuu. Näiden tekijöiden lisäksi RNA -polymeraasi II liittyy yleensä Tata -laatikkoon.

RNA -polymeraasi II. Lähde: FVASCONCELLOS 21:15, 14. marraskuuta 2007 (UTC) [julkinen alue]

Vaikka Tata -laatikko on promoottorin pääjärjestys, on geenejä, joista puuttuu sitä.

[TOC]

Ominaisuudet

RNA -synteesin alku vaatii, että RNA -polymeraasia yhdistyvät spesifisillä DNA -sekvensseillä, joita kutsutaan promoottoreiksi. Tata Caja on promoottorin konsensusjärjestys. Sitä kutsutaan Pribiew-laatikkoon prokaryooteissa ja Goldberg-Hogness Box eukaryooteissa.

Siten Tata -laatikko on DNA: ssa säilytetty alue. Lukuisten DNA -transkription aloitusalueiden sekvensointi osoitti, että konsensussekvenssi tai yhteinen sekvenssi on (5ʾ) t*a*taat*(3ʾ). Asteriskilla merkittyissä asemissa on korkea homologia. Viimeinen T -jäännös on aina edistäjiä JA. koli.

Tata -laatikon sijainti procariotasissa

Yleissopimusten mukaan perusparit, jotka vastaavat RNA -molekyylin synteesin alkua. Tata -laatikko on alueella -10.

Voi palvella sinua: erytroblastit: mitkä ovat erytropoieSis, liittyvät patologiat

Sisään JA. koli, Promoottorialue on asemien välillä -70 ja +30. Tällä alueella on toinen konsensussekvenssi (5ʾ) T*TG*ACA (3ʾ) asennossa -35. Samoin tähdellä merkityt asemat ovat korkea homologia.

Tata -laatikon sijainti eukaryooteissa

Eukaryooteissa edistävillä alueilla on signaalielementtejä, jotka eroavat jokaisesta polymeraasi -RNA: sta. Sisään JA. koli Yksi polymeraasi -RNA tunnistaa signaalielementit promoottorialueella.

Lisäksi eukaryooteissa mainostavat alueet ovat laajempi. On olemassa erilaisia ​​sekvenssejä, jotka sijaitsevat alueella -30 ja -100, jotka muodostavat erilaisia ​​yhdistelmiä eri promoottoreissa.

Eukaryooteissa on lukuisia transkriptiotekijöitä, jotka ovat vuorovaikutuksessa promoottorien kanssa. Esimerkiksi TFIID -tekijä sitoutuu Tata -sekvenssiin. Toisaalta ribosomaaliset RNA -geenit on rakennettu useiden geenien muodossa, yksi seuraa toinen.

Alueiden konsensussekvenssien variaatiot -10 ja -35 muuttaa RNA -polymeraasin liitto promoottorialueelle. Siten yhden -asteen mutaatio tuottaa polymeraasi -RNA: n unionin nopeuden vähenemisen promoottorialueelle.

Funktiot

Transkriptiopaperi

Tata -laatikko osallistuu unioniin ja transkription aloittamiseen. Sisään JA. koli, Holoentsyymi -RNA -polymeraasi koostuu viidestä a -alayksiköstä2ββσ. Σ -alayksikkö liittyy kaksinkertaiseen ketjun DNA: hon ja liikkeet etsivät Tata -laatikkoa, joka on geenin alussa osoittama signaali.

Kuinka transkriptio tapahtuu?

RNA -polymeraasin alayksikkö σ: lla on erittäin suuri assosiaatio promoottoriin (järjestyksessä 10yksitoista), joka osoittaa sen ja Pribiew -laatikon sekvenssin suuren spesifisyyden.

Voi palvella sinua: Langerhans -solut: Ominaisuudet, morfologia, toiminnot

RNA -polymeraasi liittyy promoottoriin ja muodostaa suljetun kompleksin. Sitten se muodostaa avoimen kompleksin, jolle on ominaista kaksinkertaisen DNA -potkurin 10 pohjaparin aukko. Tätä aukkoa helpotetaan, koska pribiew-laatikkosekvenssi on runsaasti A-T: ssä.

Kun DNA on purkautunut, muodostuu ensimmäinen fosfodiéster -linkki ja RNA: n selantuminen alkaa. Alayksikkö σ vapautuu ja RNA -polymeraasi luopuu promoottorista. Muut RNA -polymeraasimolekyylit voivat liittyä promoottoriin ja aloittaa transkription. Tällä tavoin geeni voidaan transkriboida monta kertaa.

Hiivoissa RNA -polymeraasi II koostuu 12 alayksiköstä. Tämä entsyymi aloittaa transkription, joka tunnistaa kahden tyyppiset konsensussekvenssit transkription alussa 5ʾ: n lopussa, nimittäin: Tata Consensus; CAAT.

Transkriptiotekijät

RNA -polymeraasi II tarvitsee proteiinia, nimeltään TFII -transkriptiotekijöitä, aktiivisen transkriptiokompleksin muodostamiseksi. Nämä tekijät ovat melko säilyneet kaikissa eukaryooteissa.

Transkriptiotekijät ovat proteiinien luontomolekyylejä, jotka voivat liittyä DNA -molekyyliin ja joilla on kyky lisätä, vähentää tai peruuttaa tietyn geenin tuotantoa. Tämä tapahtuma on ratkaisevan tärkeä geenisäätelylle.

Transkriptiokompleksin muodostuminen alkaa TBP-proteiinin sitoutumisella (”TATA: ta sitova proteiini”) Tata Cajaan. Tämä proteiini puolestaan ​​sitoo TFIIB: tä, joka myös sitoutuu DNA: han. TBP-TFIIB-kompleksi liittyy toiseen TFIIF- ja RNA-polymeraasi II: n muodostamaan kompleksiin. Tällä tavalla TFIIF auttaa RNA -polymeraasi II: ta liittymään promoottoriin.

Voi palvella sinua: Lenticela

Lopulta TFIIE ja Tfiih liittyvät ja luovat suljetun kompleksin. Tfiih on helosa ja edistää kaksois -DNA -ketjun erottamista, prosessia, jota ATP tarvitsee. Tämä tapahtuu lähellä RNA -synteesin alkua. Tällä tavoin muodostuu avoin kompleksi.

Transkriptiotekijät ja syöpä

P53. Se on hallitsevan syövän tuote. Li-Francoi-oireyhtymä tuottaa kopio tästä mutatoituneesta geenistä, joka aiheuttaa karsinoomien, leukemian ja kasvainten esiintymisen.

On tiedossa, että p53 estää joidenkin geenien transkription ja aktivoi muiden. Esimerkiksi p53 estää geenien transkription promoottori TATA: n kanssa muodostumalla p53: n muodostama kompleksi, muut transkriptiotekijät ja promoottori TATA. Siten p53 pitää solujen kasvun hallinnassa.

Viitteet

  1. Bohinski, r. 1991. Biokemia. Addison-Wesley Iberoamericana, Wilmington, Delaware.
  2. Loodish, h., Berk, a., Zipurski, S.Lens., Matsudaria, P., Baltimore, D., Darnell, J. 2003. Solu- ja molekyylibiologia. Pan -American Medical Editorial, Buenos Aires.
  3. Ystävät. 1994. P53: välähdys varjopelun takana olevaan nukkeeseen. Science, 265: 334.
  4. Devlin, t.M. 2000. Biokemia. Toimitusverkko, Barcelona.
  5. Voet, D., Voet, J. 2004. Biokemia. Jonh Wiley ja pojat, New York.
  6. Nelson, D. Lens., Cox, m. M. 2008. Biokemian lehninger-periaatteet. W -.H. Freeman, New York.