Ominaisuusproteiinien sekundaarinen rakenne

Se Sekundaarinen proteiinirakenne Se on nimi, joka määrittelee polypeptidiketjun joidenkin osien taitettujen konformaation taitettuna paikallisesti. Tämä rakenne koostuu useista malleista, jotka toistetaan säännöllisesti.

Proteiiniketjut on taitettu monella tapaa. Vain muutama näistä muodoista on kuitenkin erittäin vakaa. Luonnossa yleisimmät muodot, jotka proteiinit hankkivat, ovat a -potkuri ja β -arkki. Nämä rakenteet voidaan kuvata linkkikuloilla ψ (Psi) ja φ (Phi) aminohappojätteestä.

Proteiinien Alfa -helix (sekundaarinen rakenne) pallojen ja sauvojen kaavio ja malli (toissijainen rakenne). Otettu ja muokattu osoitteesta: Alejandro Porto [CC BY-SA 3.0 (https: // creativecommons.Org/lisenssit/by-SA/3.0)].

Aminohappojätteen sivuttaisketjujen väliset vuorovaikutukset voivat auttaa stabiloitumaan tai päinvastoin, proteiinien sekundaarirakennetta. Toissijainen rakenne voidaan havaita monien kuituproteiinien perustuslaissa.

[TOC]

Historia

Viime vuosisadan 30 -luvun vuosikymmenellä William Atsbury, joka työskenteli X -Raysin kanssa, havaitsi, että hiusproteiinit, samoin kuin porkospiinipiikit, olivat niiden rakenteen segmenteissä, jotka toistettiin säännöllisesti.

Näiden tulosten perusteella ja vety sidosten merkityksestä peptidisidosten, William Paulingin ja yhteistyökumppaneiden polaaristen ryhmien suunnassa, he määrittivät hypoteettisesti mahdolliset säännölliset konformaatiot, joita proteiineilla voi olla.

Pauling ja hänen yhteistyökumppaninsa perustivat 1950 -luvulla useita postulaatteja, jotka oli täytettävä polypeptidiketjujen linkkeissä, mukaan lukien ja ensinnäkin, että kaksi atomia ei voi lähestyä toisiaan etäisyydellä vähemmän kuin etäisyytensä vastaavasta Van der Waalsin radiot.

He osoittivat myös, että ei -kovalenttisia linkkejä tarvitaan ketjujen taiton stabiloimiseksi.

Voi palvella sinua: seksuaalinen lisääntyminen

Näiden postulaattien ja aikaisemman tiedon perusteella ja käyttämällä molekyylimalleja he onnistuivat kuvaamaan joitain proteiinien säännöllisiä konformaatioita, mukaan lukien, jotka myöhemmin osoitettiin, että ne olivat luonteeltaan yleisimpiä, kuten potkuri α ja LAMININA β β β.

Potkuri α

Se on yksinkertaisin toissijainen rakenne, jossa polypeptidiketju on järjestetty valssatussa ja tiivistetyssä muodossa kuvitteellisen akselin ympärillä. Lisäksi kunkin aminohapon sivuketjut erottuvat tästä kierteisestä luurankosta.

Aminohapot on tässä tapauksessa järjestetty siten, että niillä on linkkikulut ψ -45 ° --50 ° ja φ  -60 °. Nämä kulmat viittaavat a -hiilen ja karbonyylin hapen väliseen yhteyteen ja vastaavasti kunkin aminohapon typen ja a -hiilen välisen sidoksen välillä.

Lisäksi tutkijat ovat todenneet, että jokaiselle a -potkurin käännökselle esitetään 3,6 aminohappojätettä ja että tämä käännös on aina dekstrogia proteiineissa. Sen lisäksi, että α-potkuri on yksinkertaisin rakenne, se on hallitseva muoto a-queratinasissa ja noin 25% globaalien proteiinien aminohapoista omaksuvat tämän rakenteen.

Α -potkuri on stabiloitu, koska se esittelee lukuisia vety silloja. Siten jokaisessa potkurin käännöksessä muodostetaan kolme tai neljä tämän tyyppistä linkkiä.

Vety sillassa peptidididon typpi ja seuraavan aminohappojen karbonyyliryhmän happiatomi vuorovaikutuksessa kyseisen ketjun aminoterminaalisen puolen suuntaan.

Tutkijat ovat osoittaneet, että α-potkuri voidaan muodostaa L- tai D-aminohapojen muodostuvilla polypeptidiketjuilla, kun kaikilla aminohapolla on sama stereoisomerakokoonpano,. Lisäksi luonnolliset L-aminohapot voivat muodostaa a-droords sekä oikealla että vasemmalla.

Voi palvella sinua: immunoglobuliini D

Kaikki polypeptidit eivät kuitenkaan voi muodostaa stabiilia a -potkuria, koska niiden ensisijainen rakenne vaikuttaa tämän stabiilisuuteen. Joidenkin aminohappojen R -ketjut voivat destabiloida rakenteen, estäen potkurien muodostumisen a.

Β -arkki

P -levyssä tai taitetussa β -arkissa jokaisella aminohappojätteellä on 180 °: n kierto suhteessa edelliseen aminohappotähteeseen. Tällä tavoin saadaan seurauksena, että polypétid -ketjun luuranko jatketaan ja siksagging- tai haitarimuodossa.

Jauhetut sointujen muotoiset polypeptidiketjut voidaan sijoittaa vierekkäin ja tuottaa lineaarisia vety silloja molempien ketjujen välillä.

Kaksi vierekkäistä polypeptidiketjua voidaan järjestää rinnakkain, ts. Molemmat voidaan suunnata amino -karboksyylisuuntaiseen, muodostaen yhdensuuntaisen β -arkin; o Ne voidaan sijaita vastakkaisiin suuntiin, sitten muodostaa P -antiparalla -arkki.

Vierekkäisten aminohappojätteen sivuttaiset ketjut erottuvat ketjun luurankoista vastakkaisiin suuntiin, mikä aiheuttaa vuorottelevan kuvion. Jotkut proteiinirakenteet rajoittavat p -rakenteiden aminohappojen tyyppejä.

Esimerkiksi tiheästi pakattuissa proteiineissa lyhyen ketjujen aminohapot, kuten glysiini ja alaniini kosketuspinnoillaan, ovat yleisempiä.

Proteiinien sekundaaristen rakenteiden β -arkki. Otettu ja muokattu osoitteesta: Preston Manor School + JFL [CC BY-SA 3.0 (https: // creativecommons.Org/lisenssit/by-SA/3.0)].

Muut toissijaisen rakenteen konformaatiot

Helix 3₁₀

Tälle rakenteelle on ominaista esitellä 3 aminohappojäte kierrosta kohden. Tätä rakennetta on havaittu joissakin proteiineissa, mutta se ei ole luonteeltaan kovin usein.

Helix π

Sillä välin tällä rakenteella on 4,4 aminohappojäte spiraalikuudosta ja 16 -elementti vety -linkkisilmukka. Vaikka tämä kokoonpano on steerisesti mahdollista, sitä ei ole koskaan havaittu luonnossa.

Voi palvella sinua: Dextrose peruna -agar: Perusta, valmistelu ja käyttö

Tämän mahdollinen syy voi olla sen ontto keskusta, liian suuri, jotta van der Waals -voimien suorituskyky, joka auttaisi rakenteen stabiloimia, on kuitenkin liian pieni, jotta vesimolekyylien kulku on liian pieni.

Superscundaria -rakenne

Supersecundary -rakenteet ovat a: n ja taitettujen arkkien sekundaaristen rakenteiden yhdistelmiä. Nämä rakenteet voivat esiintyä monissa globaaleissa proteiineissa. Mahdollisia yhdistelmiä on erilaisia, joista jokaisella on erityisiä ominaisuuksia.

Joitakin esimerkkejä supersecundarias -rakenteista ovat: yksikkö βαβ, jossa kaksi rinnakkaista β -arkkia yhdistetään a -potkurisegmentillä; se yksikkö αa, jolle on tunnusomaista kaksi peräkkäistä αCECE: tä, mutta erotettuna ei -helical -segmentillä, joka liittyy sen sivuketjujen yhteensopivuuteen.

Useat β -arkit voivat vetäytyä itsestään antaen kokoonpanon tynnyri β, kun taas antipaallala β -arkki vedettiin siihen, muodostaako se supersecundaria -rakennetta, jota kutsutaan Kreikan avain.

Viitteet

1. C.K -k -. Mathews, k.JA. Pakettiauto Hold & k.G. Ahern (2002). Biokemia. 3. painos. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. R -.Murray, P. Mayes, D.C. Granner & V.W -. Rodwell (1996). Harperin biokemia. Appleton & Lange.
3. J -.M. Berg, J.Lens. Tymoczko & l. Stryer (2002). Biokemia. 5. painos. W -. H. Freeman ja yritys.
4. J -.Koolman & K.-H. Roehm (2005). Biokemian väri. 2. painos. Thieme.
5. -Lla. Lehninger (1978). Biokemia. Omega Editions, S.-Lla.
6. T. McKee & J.R -. McKee (2003). Biokemia: elämän molekyylipohja. 3^Rd Painos. The McGraw-Hiii Companies, Inc.