Glykoproteiinien rakenne, toiminnot, luokat ja esimerkit

Se glykoproteiinit jompikumpi Glukoproteiinit Ne ovat transmarkettiproteiineja, jotka ovat osa kalvojen glyconjugaattien suurta perhettä ja ovat läsnä eläimissä, kasveissa ja mikro -organismeissa, kuten bakteereissa, hiivoissa ja kaareissa.

Amerikkalaisen biokemiallisen yhdistyksen proteiinin nimikkeistökomitea määritteli ne ensimmäisen kerran vuonna 1908, ja ne ovat seurausta proteiinin glykosidisesta liitosta, jolla on hiilihydraatti -osuus nimeltään Glucano.

Lectina -monomeerin rakenne

Niitä on erityisen runsaasti proteiineja monien solujen plasmamembraanin pinnalla, ja ne muodostavat tärkeän osan hiilihydraattikerroksesta, joka peittää ja että monissa tapauksissa kutsutaan glukocálixiksi.

Glykoproteiinien prekursoriproteiineja modifioidaan kovalenttisesti endoplasmisessa retikulumissa ja monien eukaryootien Golgi -kompleksissa niiden translaation jälkeen, vaikka myös sytosolin glykosylaatiotapauksia, mutta ne ovat vähemmän yleisiä ja esiintyvät yhden tyyppisen sokerin kanssa.

Proteiinien glykosylaatiolla on usein tärkeitä funktionaalisia vaikutuksia sen aktiivisuudessa, koska se voi osallistua taittumiseen ja siksi sen tertiäärisen rakenteen perustamiseen.

Glucaneilla on solun biologisesti tärkeitä toimintoja, koska ne voivat antaa soluille spesifisyyden ja osallistua solujen sisäisiin ja solujen välisiin signalointiprosesseihin, koska ne ovat endogeenisten ja eksogeenisten reseptorien ligandeja.

Glykoproteiinit, samoin kuin muu Glyconjugados, ovat niin tärkeitä, että solu omistaa jopa 1% genomistaan ​​glykosylaatiokoneille ja ihmisillä yli 70% proteiineista modifioi glykosilaatiolla.

[TOC]

Rakenne

Glykoproteiinien rakennetta tutkitaan niiden aminohapposekvenssin, glykosylaatiokohtien perusteella sekvenssin sisällä ja näissä paikoissa liitettyjen glukaaniosastojen rakenteita.

Oligosakkaridiketjut, jotka sitoutuvat glykosylaatiolla näihin proteiineihin. Joillakin proteiineilla on yksi oligosakkaridiketju, mutta toisilla voi olla useampi kuin yksi, ja ne voidaan haarautua.

Oligosakkaridien ja proteiinien välinen liitto tapahtuu anomeerisen hiilihydraattihiilen ja seriini- tai treoniinitähteen hydroksyyliryhmän (-OH) läpi JOMPIKUMPI-glykosylaatio tai asparagiinitähteen Amida -typen kautta N-glykosylaatio.

Yhdistyneet hiilihydraatit voivat edustaa jopa 70% glykoproteiinin molekyylipainosta, ja hiilihydraatti -osan ominaisuudet (esimerkiksi koko ja kuorma) voivat suojata joitain proteiineja entsymaattiselta proteolyysiltä.

Voi palvella sinua: maissijauho -agar: perusta, valmistelu ja käyttö

Samassa proteiinissa voi olla eri kudoksissa erilaisia ​​glykosylaatiokuvioita, jotka tekevät siitä erilaisen glykoproteiinin, koska koko rakenne ei sisällä vain aminohappojätteitä ja niiden alueellisia järjestelyjä, vaan myös näihin kiinnittyneitä oligosakkarideja.

Glykoproteiineissa toistuvasti sokeritähteitä ovat: D-galaktoosi, D-kinesea, D-glukoosi, L-fukoosi, D-xilosa, L-arabinofuranosa, N-asetyyli-D-glykosamiini, N-asetyyli-d-galaktosamina , jotkut näiden siaalihapot ja modifikaatiot.

Funktiot

Rakenne-

Rakenteellisesta näkökulmasta glykoproteiinit tarjoavat hiilihydraattiketjuja, jotka osallistuvat solujen suojaukseen ja voiteluun, koska nämä kykenevät hydratoimaan ja muodostamaan viskoosisen aineen, joka vastustaa mekaanisia ja kemiallisia aggressioita.

Bakteereissa ja kaareissa on myös joitain glykoproteiineja, ja nämä ovat tärkeitä kerrosten komponentteja, mikä on solun kannen uloin kerros.

Lisäksi niitä löytyy myös flageliiniproteiinien ainesosina, jotka ovat osa Flagellar -filamentteja, joita he käyttävät liikkumisen eliminä.

Kasveilla on myös rakenteellisia glykoproteiineja, joille on ominaista kompleksiset glykosylaatiokuviot ja jotka löytyvät osana soluseinämää tai solunulkoisessa matriisissa.

Soluntunnistus

Glykoproteiinit harjoittavat transsendenttisia funktioita, kuten tunnistuskohtia solujen välillä, koska monet solun pintareseptorit kykenevät tunnistamaan spesifiset oligosakkaridisekvenssit.

Esimerkki solujen välisistä tunnistamista, joita esiintyy oligosakkaridiketjujen kautta solun pinnalla, on munasolun ja siittiöiden tunnistamisen tapaus, joka on välttämätöntä hedelmöityksen ilmiön ansiosta monisoluisissa organismeissa, joilla on seksuaalinen lisääntyminen seksuaalisella lisääntymisellä.

Ihmisten veriryhmä määritetään glykoproteiineihin kiinnitettyjen sokerien identiteetin perusteella. Vasta -aineet ja monet hormonit ovat myös glykoproteiineja, ja niiden toiminnot ovat välttämättömiä kehon signaloinnille ja puolustukselle.

Solujen tarttuvuus

Nisäkkäiden immuunijärjestelmän T -soluilla on glykoproteiini, jossa on CD2 -niminen tarttuvuusdomeeneja, mikä on avainkomponentti immuunistimulaatiolle, koska lymfosyytin ja antigeenin välinen liitto, joka esittelee soluja vastaanottimen, CD58 -glykoproteiinin kautta, CD58 -glykoproteiinia.

Joillakin viruksilla, joilla on tärkeitä patogeenisiä toimintoja monille nisäkkäille, ja heidän joukossaan ihmisillä on pintaglykoproteiineja, jotka toimivat viruspartikkelin tarttuvuusprosesseissa soluihin, jotka loistavat.

Voi palvella sinua: Autotrofiset organismit

Tällainen on hankitun immuunikato- tai HIV -viruksen GP120 -proteiinin, joka on vuorovaikutuksessa GP41 -nimisen ihmisen solujen pinnallisen proteiinin kanssa ja tekee yhteistyötä solun viruksen sisäänkäynnin kanssa.

Samoin monet glykosyloidut proteiinit osallistuvat tärkeisiin solujen tarttuvuusprosesseihin, jotka tapahtuvat monisoluisten organismien monissa kudoksissa olevien solujen tavallisessa elämässä.

Glykoproteiinit terapeuttisena kohteena

Nämä proteiini-hiilihydraattikompleksit ovat valkoisia, joita monet taudinaiheuttajat, kuten loiset ja virukset, ovat parempana, ja monilla glykoproteiineilla, joilla on poikkeavia glykosylaatiokuvioita.

Näistä syistä eri tutkijat ovat antaneet tehtävän nostaa näitä proteiineja mahdollisina terapeuttisina kohteina ja diagnostisten menetelmien, uuden sukupolven hoitojen ja jopa rokotteen suunnittelun suunnittelussa.

Luokat

Glykoproteiinien luokittelu perustuu pääasiassa glykosidisen linkin luonteeseen, joka yhdistää proteiini- ja hiilihydraattien osien ja United Glucansin ominaisuuksiin.

Suojatauvun mukaan glykoproteiineja voi olla monosakkaridien, disakkaridien, oligosakkaridien, polysakkaridien kanssa ja niistä johdettuna näistä. Jotkut kirjoittajat harkitsevat glykoproteiinien luokitusta:

- Proteoglykaanit, jotka ovat alaluokka glykoproteiiniryhmässä, joka se sisältää hiilihydraattiosassa, polysakkaridit, jotka koostuvat pääasiassa aminoazúcesista (glukosaminoglykaaneja).

- Glykopeptidit, jotka ovat molekyylejä, jotka koostuvat hiilihydraateista, jotka on kiinnitetty aminohappojen muodostuneisiin oligopeptideihin konformaatioissa L ja/tai D.

-  Gluco -aminohapot, jotka ovat aminohappoja, jotka on kiinnitetty sakkaridiin minkä tahansa tyyppisen kovalenttisen sidoksen kautta.

- Glykosiliaminohapot, jotka ovat aminohappoja, jotka on kiinnitetty sakkaridiosaan O-, N- tai S-Glykosycosidic-sidosten kautta.

Näiden proteiinien nimikkeistössä käytetään siten hiilihydraatteihin yhdistyneitä etuliitteitä o-, n- ja s-, jonka kautta yhdistävät sokerit liitetään polypeptidiketjuun.

Esimerkit

- Glyforiini A on yksi parhaiten tutkituista glykoproteiineista: se on erytrosyyttikembraanin (veren solut tai punasolut) olennainen proteiini ja siinä on 15 oligosakkaridien ketjua, joka on kytketty kovalenttisesti N-terminaalisen alueen aminohappojätteeseen. linkit JOMPIKUMPI-glykosidi ja ketju, joka yhdistää linkin N-glykosidinen.

- Useimmat veriproteiinit ovat glykoproteiineja ja tämä ryhmä sisältää immunoglobuliinit ja monet hormonit.

Voi palvella sinua: hiilen merkitys elävissä olennoissa

- Laktoalbumiinia, maidossa esiintyvä proteiini on glykosilada, samoin kuin monet haiman ja lyosomaaliset proteiinit.

- Lektinit ovat hiilihydraattiyhdistysproteiineja ja heille on useita toimintoja tunnustaessaan.

- On myös tarpeen korostaa monia eläinhormoneja, jotka ovat glykoproteiineja; Näistä siinä voidaan mainita lutropiini (LH), folitropiini (FSH) ja tyrotropiini (TSH), jotka syntetisoidaan aivolisäkkeen etuosassa ja koorion gonadotropiinissa, jota tuotetaan ihmisten, kääjien ja hevosten istukassa, kädellisissä ja hevosissa.

Näillä hormoneilla on lisääntymistoiminnot, koska LH stimuloi steroidogeneesiä munasarjoissa ja Leydigin kivesoluissa.

- Kollageeni, runsas proteiini, joka on prioriteetti eläinsidekudoksissa, edustaa valtavaa glykoproteiinien perhettä, joka koostuu yli 15 proteiinista, jotka, vaikka niillä on monia yhteisiä ominaisuuksia, ovat aivan erilaisia.

Nämä proteiinit sisältävät "ei-kollageenisia" osia, joista osa muodostuu hiilihydraateista.

- Extensiini on vihannesproteiineja, jotka koostuvat liukenemattomasta glykoproteiiniverkosta, jossa on runsaasti hydroksiproliinia ja seriinitähteitä. Niitä löytyy kasvisolujen seinämästä ja ajattelevat, että ne käyttävät puolustusta erityyppisiä stressiä ja taudinaiheuttajia vastaan.

- Kasveilla on myös lektiiniproteiineja ja erityinen esimerkki näistä ovat peruna -lektinit, joilla on ilmeisesti kyky koota verisolut, kuten punasoluihin.

- Lopuksi, mutta ei vähäisimpänä, voidaan nimittää limakalvot, jotka ovat glykoproteiineja, jotka erittyvät limakalvoissa ja ovat osa eläimiä sylkeä, täyttämällä voitelu- ja signalointitoiminnot, pääasiassa.

Viitteet

1. Montreuil, J., Vliegenthart, J., & Schachter, H. (tuhatyhdeksänsataayhdeksänkymmentäviisi). Glykoproteiinit. (. Neuberger & l. Deenen, toim.-A. Elsevier.
2. Nelson, D. Lens., & Cox, M. M. (2009). Lehninger -biokemian periaatteet. Omega -versiot (5. ed.-A. https: // doi.org/10.1007/S13398-014-0173-7.2
3. Struwe, w., & Cosgrave ja. (2011). Glykoproteiinien toiminnallinen ja rakenteellinen proteomiikka. (R. Owens & J. Nettleship, toim.-A. Lontoo: Springer.
4. Voet, D., & Voet, J. (2006). Biokemia (3. ed.-A. Pan -american lääketieteellinen toimitus.
5. Wittman, v. (2007). Glykopeptidit ja glykoproteiinit. Synteesi, rakenne ja sovellus. (V. Balzani, J.-M. Lehn, a. Meijereltä, S. Laki, k. Houk, s. Schreiber, J. Thiem, toim.-A. Leipzig: Springer Science + Business Media, LLC.