Ovoalbúmin -rakenne, toiminnot, denaturointi

Se ovoalbúmina Se on lintulintujen "selkeän" proteiinin runsain proteiini. Se kuuluu proteiiniperheeseen, joka tunnetaan nimellä “Serpiins” tai “Serin Proteasin estäjät”, joka on erittäin monipuolinen eukaryootien ryhmä (sisältää yli 300 homologista proteiinia).

Se oli yksi ensimmäisistä eristetyistä proteiineista, joilla oli suuri puhtaus ja lintujen lisääntymisrakenteiden yllättävän runsauden ansiosta sitä käytetään laajasti "mallina" "standardien" valmistuksessa rakenteen tutkimiseksi, ominaisuudet , monien proteiinien ominaisuudet, ominaisuudet, synteesi ja eritys.

Ovalbúmina -molekyylirakenne (lähde: Jawahar Swaminathan ja MSD: n henkilökunta Euroopan bioinformatiikan instituutissa [julkinen alue] Wikimedia Commonsin kautta)

Prosenttiosuudessa ovoalbumiiniin sisältyy 60–65% munavalkoisen kokonaisproteiinipitoisuudesta, mutta toisin kuin Serpins -proteiiniperheen muut jäsenet, sillä ei ole aktiivisuutta proteaasi -inhibiittorina.

Kanamunissa on myös muita proteiineja:

- Ovotransferriini, jota kutsutaan myös Conalbúmina, joka edustaa 13% kokonaisproteiinipitoisuudesta

- Ovumukoidi, glykoproteiini, joka sisältää 11% kokonaismäärästä

- Ovomukiini, toinen sulfatoitu glykoproteiini, joka edustaa 3.5%

- Sileä tai muramidaasi, joka sisältää myös 3.5% kirkasta proteiinia

- Globuliinit, jotka edustavat 4%

Ovoalbumiinin synteesi tapahtuu välittäjäpeptidien seoksesta munan kuljetuksen aikana lintujen munasolun läpi ja on ilmoitettu, että mukana olevien geenien transkriptio tapahtuu vain vasteena estrogeenin läsnäololle, seksuaalihormonille.

[TOC]

Rakenne

Ovoalbúmin on monomeerinen fosfografia, joka on noin 45 kDa molekyylipaino ja isoelektrinen piste lähellä 4.5. Siksi rakenteessaan on lukuisia kohtia fosforylaatioon ja glykosylaatioon, jotka ovat hyvin yleisiä proteiinien jälkeisiä translaation modifikaatioita.

Se voi palvella sinua: Kehitysbiologia: historia, mitä tutkimuksia, sovelluksia

Tätä proteiinia koodaa 7 geeni.700 emäsparia, joille on ominaista kahdeksan eksonin läsnäolo, joka on leimattu 7 intronilla, joten on intuoitu, että sen lähettiläs kärsii useita transkriptoivia modifikaatioita kypsän proteiinin suorittamiseksi.

Kana -munien sovalbumiinilla on 386 aminohappojätettä, ja on osoitettu, että tämän proteiinin puhdas muoto koostuu kolmesta alaluokasta, jotka tunnetaan nimellä A1, A2 ja A3, jolle on tunnusomaista kaksi, yksi ja ei fosfaattiryhmä, vastaavasti.

Tertiäärisen rakenteen suhteen ovoalbumiinin aminohapposekvenssi paljastaa 6 kysteiinitähteen läsnäolon, joista muodostetaan neljä disulfidisiltaa. Lisäksi jotkut rakennetutkimukset ovat osoittaneet, että tämän proteiinin N-terminaalinen pää on asetyyppi.

S-ovoalbúmina

Kun munat säilytetään, ovalbumiinin rakenne on muokattu, muodostaen sen, mitä kirjallisuudessa tunnetaan S-Ovalbumiini, joka on vakaampi muoto lämpöä vastaan ​​ja muodostuu disulfidien ja sulflorilien välisten mekanismien vuoksi.

Varastointilämpötilan lisäksi tämä ".

Se S-Ovalbumiinia on silloin, joihin jotkut ihmiset kärsivät eräistä yliherkkyysreaktioista munien nauttimisen jälkeen.

Funktiot

Vaikka ovoalbumiinia kuuluu proteiiniperheeseen, jolle on ominaista sen aktiivisuus proteaasi -estäjinä, sillä ei ole estävää aktiivisuutta eikä sen toimintaa ole täysin selvitetty.

On kuitenkin oletettu, että tämän entsyymin potentiaalinen funktio on metalli -ionien kuljetus ja varastointi alkiosta ja sen jälkeen. Muut kirjoittajat ovat ehdottaneet, että tämä toimii myös alkion ravitsemuksellisena lähteenä kasvun aikana.

Voi palvella sinua: NOXA

Kokeellisesta näkökulmasta Ovoalbúmina edustaa yhtä tärkeimmistä "malli" -proteiineista erilaisille rakenteellisille, toiminnallisille, synteesi- ja proteiinien eritystutkimusjärjestelmille, joten se on ollut erittäin tärkeää etenemiselle tieteellisissä asioissa.

Elintarviketeollisuuden toiminnot

Lisäksi ottaen huomioon, että se on yksi kananmunien runsaimmista proteiineista, tämä on erittäin tärkeä proteiini ihmisten ja muiden eläinten ravitsemukselle, jotka ruokkivat eri lintujen munia.

Kulinaarisessa näkökulmassa käytetään ovoalbumiinia, samoin kuin muita munavalkoisia proteiineja hajonta.

Denaturointi

Koska Ovoalbumiinilla on lukuisia sulfhydriiliryhmiä, tämä on melko reaktiivinen ja helposti denatulisoitava proteiini.

Ovoalbumiinin denaturointilämpötila on välillä 84 - 93 ° C, joka on 93, joka on ominaista muotoa S-Ovoalbúmin, joka on vakaampi korkeammissa lämpötiloissa. Lämmön munasolun denaturointi johtaa ominaisten valkeahkojen "geelien" muodostumiseen, joita havaitaan munien keittämisen aikana.

Paistetut munat (lähde: WhatMidoing [CC BY-SA 4.0 (https: // creativecommons.Org/lisenssit/by-SA/4.0)] Wikimedia Commonsin kautta)

PH on myös tärkeä tekijä, kun tämän proteiinin denaturointia otetaan huomioon, samoin kuin suolojen tyyppi ja pitoisuus. Ovoalbúminalle denaturointi on noin 6.6.

Voi palvella sinua: trooppinen viidakko: kasvisto, eläimistö, ominaisuudet, ilmasto, helpotus

Eri denaturointiolosuhteissa ovoalbumiinimolekyyleillä on suuri taipumus lisätä, prosessi, joka voidaan yleensä kiihdyttää lisäämällä suoloja ja lämpötilan nousua.

Ovoalbumiinin ja muun munavalkuaisproteiinin kyky muodostaa geelityyppirakenteita kuumennettaessa, samoin kuin niiden kyky liittyä vesimolekyyleihin ja toimia emulgointina, ovat ne, jotka antavat heille tärkeimmät toiminnalliset ominaisuudet ja syyn, miksi ne ovat niin hyödynnetään erityisesti elintarviketeollisuudessa.

Tämän proteiinin denaturointiprosessi on ollut erittäin hyödyllinen kiinteän ja geelitilojen välisten siirtymämekanismien tutkinnassa, samoin kuin tutkimuksen tutkimiseksi, että erityyppisten suolojen on oltava erilaisia ​​pitoisuuksia (ioninen voima) eheyden eheyteen proteiinit.

Viitteet

1. Huntington, J. -Lla., & Stein, P. JA. (2001). Ovalbumiinin rakenne ja ominaisuudet. Journal of Chromatography B: Biolääketieteet ja sovellukset, 756 (1-2), 189-198.
2. Koseki, t., Kitabatake, n., & Doi, ja. (1989). Ovalbumiinin lineaaristen aggregaattien irmal denaturointi ja muodostuminen. Ruoka hydrokolidit, 3 (2), 123-134.
3. Nisbet, a. D -d., Soundry, r. H., Moir, a. J -., Fothergill, l. -Lla., & Fothergill, J. JA. (1981). Kanan ovalbumiinin täydellinen aminohapposekvenssi. European Journal of Biochemistry, 115 (2), 335-345.
4. Phillips, G. JOMPIKUMPI., & Williams, P. -Lla. (Toim.-A. (2011). Ruokaproteiinien käsikirja. Elsevier.
5. Rohkea-o'donnell, e. (1993). Serpin -proteiinien sovalbumiiniprotegian perhe. FEBS-kirjeet, 315 (2), 105-108.
6. Sankar, D. S., & Theis, h. W -. (1959). Ovalbumiinin biosynteesi. Nature, 183 (4667), 1057.
7. Sharif, M. K -k -., Salem, m., & Javed, K. (2018). Elintarvikkeiden materiaalitiede munajauheteollisuudessa. Materiaalitieteen roolissa elintarvikkeiden bioinsinöörissä (PP. 505-537). Akateeminen lehdistö.
8. Weijers, m., Barneveld, P. -Lla., Cohen Stuart, M. -Lla., & Visschers, R. W -. (2003). Lämmön aiheuttama denaturointi ja sovalbumiinin aggregaatio neutraalissa pH: ssa. Proteiinitiede: The Protein Society, 12 (12), 2693-2703 julkaisu.