Entsyymin toiminta ja esimerkit

Eräs entsyymi, Biologinen tai biokatalisoiva katalyytti on molekyyli, yleensä proteiinien alkuperää, jolla on kyky kiihdyttää elävien olentojen sisällä tapahtuvia kemiallisia reaktioita. Katalysoivat proteiinimolekyylit ovat entsyymejä, ja luonnon entsyymit ovat ribzyymejä. 

Entsyymien puuttuessa valtava määrä reaktioita, jotka tapahtuvat solussa ja jotka sallivat hengen, ei voinut tapahtua. Nämä ovat vastuussa prosessin nopeuttamisesta suuruusluokassa lähellä 10⁶ - Ja joissain tapauksissa paljon suurempi.

Kaavio entsyymi-substraattikompleksin avainliffista. Lähde: kilpaileva_inhibitio_es.SVG: *Kilpailukykyinen_inhibitio.SVG: Jerry Crimson Mannin kirjoittama, muokannut Timvickers, vektorisoima fVasconcellosderiveetive Work: rut (keskustelu) johdannainen työ: Bekerr [julkinen verkkotunnus]

[TOC]

Katalyysi

Katalyytti on molekyyli, joka pystyy muuttamaan kemiallisen reaktion nopeutta ilman, että sitä kulutetaan siinä reaktiossa.

Kemialliset reaktiot sisältävät energiaa: reaktioon tai reagensseihin osallistuvat alkuperäiset molekyylit alkavat energiatasolla. Lisämäärä energiaa absorboituu "siirtymätilan" saavuttamiseksi. Myöhemmin energia julkaistaan ​​tuotteilla.

Reagenssien ja tuotteiden välinen energiaero ilmaistaan ​​nimellä ∆G. Jos tuotteiden energiatasot ovat suurempia kuin reaktorit, reaktio on päättyy eikä spontaani. Sitä vastoin, jos tuotteiden energia on alhaisempi, reaktio on eksergoninen ja spontaani.

Se, että reaktio on spontaani, ei tarkoita, että se tapahtuu huomattavalla nopeudella. Reaktion nopeus riippuu ∆G*: sta (tähti viittaa aktivointienergiaan).

Lukijan on ylläpidettävä näitä käsitteitä mielessä voidakseen ymmärtää, miten entsyymien toiminta tapahtuu.

Voi palvella sinua: sinipit: Ominaisuudet, tyypit, toiminnot

Entsyymit

Mikä on entsyymi?

Entsyymit ovat uskomattoman monimutkaisuuden biologisia molekyylejä, jotka ovat pääosin proteiineja. Proteiinit puolestaan ​​ovat pitkiä aminohappojen ketjuja.

Yksi entsyymien merkittävimmistä ominaisuuksista on sen spesifisyys valkoisessa molekyylissä - tätä molekyyliä kutsutaan substraatiksi.

Entsyymien ominaisuudet

Entsyymejä on olemassa monin tavoin. Jotkut koostuvat täysin proteiineista, kun taas toisilla on ei -proteiinin alueita, joita kutsutaan kofaktoriksi (metallit, ionit, orgaaniset molekyylit jne.).

Siten apoentsyymi on entsyymi ilman kofaktoria, ja apoentsyymin ja sen kofaktoria kutsutaan holoentsyymiksi.

Ne ovat huomattavasti suuria molekyylejä. Vain pieni entsyymipaikka osallistuu kuitenkin suoraan reaktioon substraatin kanssa, ja tämä alue on aktiivinen paikka.

Kun reaktio alkaa, entsyymi kytketään sen substraatin kanssa avaimena kiinnitettynä lukkoonsa (tämä malli on todellisen biologisen prosessin yksinkertaistaminen, mutta se kuvaa prosessia)).

Kaikki kehossa esiintyvät kemialliset reaktiot katalysoivat entsyymit. Itse asiassa, jos näitä molekyylejä ei olisi olemassa, meidän on odotettava satoja tai tuhansia vuosia reaktioiden valmistumista varten. Siksi entsymaattisen aktiivisuuden säätelyä on valvottava hyvin erityisellä tavalla.

Nimikkeistö ja entsyymien luokittelu

Kun näemme molekyylin, jonka nimi päättyy -asasiin, voimme olla varmoja, että se on entsyymi (vaikka tästä säännöstä on poikkeuksia, kuten tripsin). Tämä on yleissopimus entsyymien nimen nimeämiseksi.

Entsyymejä on kuusi perustyyppiä: oksidoreduktaasit, transferaasit, hydrolaasit, liasas, isomeraasit ja liigat; Varauksessa: redox -reaktiot, atomien siirto, hydrolyysi, kaksoissidosten lisääminen, vastaavasti molekyylien isomerointi ja liitto.

Voi palvella sinua: Lac Operon: Löytö ja toiminto

Kuinka entsyymit toimivat?

Katalyysiosassa mainitsemme, että reaktion nopeus riippuu ∆G: n arvosta*. Mitä suurempi tämä arvo, reaktio on yhä hidas. Entsyymi on vastuussa mainitun parametrin vähentämisestä - lisäämällä reaktion nopeutta.

Ero tuotteiden ja reagenssien välillä on edelleen identtinen (entsyymi ei vaikuta siihen), samoin kuin niiden jakautuminen. Entsyymi helpottaa valtionsiirtymän muodostumista.

Entsymaattiset estäjät

Entsyymien tutkimuksen yhteydessä estäjät ovat aineita, jotka vähentävät katalyytin aktiivisuutta. Ne luokitellaan kahteen tyyppiin: kilpailukykyiset ja ei -kilpailukykyiset estäjät. Ensimmäisen tyyppiset kilpailevat substraatin kanssa ja muut eivät.

Yleensä estoprosessi on palautuva, vaikka jotkut estäjät voivat pysyä kytkettynä entsyymiin melkein pysyvästi.

Esimerkit

Soluissamme on laaja määrä entsyymejä - ja kaikkien elävien olentojen soluissa. Tunnetuimpia ovat kuitenkin muun muassa ne, jotka osallistuvat aineenvaihduntareiteihin, kuten glykolyysi, Krebs -sykli, elektronikuljetinketju.

Sukkinaattidehydrogenaasi on hapettuneiden tyypin entsyymi, joka katalysoi sukkinaatin hapettumista. Tässä tapauksessa reaktio sisältää kahden vetyatomin menetyksen.

Ero biologisten katalyyttien (entsyymit) ja kemiallisten katalyyttien välillä

On kemiallisia katalyyttejä, jotka, kuten biologiset, lisäävät reaktioiden nopeutta. Molempien molekyylityyppien välillä on kuitenkin merkittäviä eroja.

Entsyymikatalysoidut reaktiot tapahtuvat nopeammin

Ensinnäkin entsyymit onnistuvat lisäämään reaktioiden nopeutta suuruusjärjestyksissä lähellä 10⁶ jopa 10¹². Kemialliset katalyytit lisäävät myös nopeutta, mutta vain muutama suuruusluokka.

Se voi palvella sinua: Perun meren eläimistö ja kasvisto

Useimmat entsyymit toimivat fysiologisissa olosuhteissa

Koska biologiset reaktiot suoritetaan elävien olentojen sisällä, niiden optimaaliset olosuhteet ympäröivät lämpötilan ja pH: n fysiologisia arvoja. Sillä välin kemistit tarvitsevat dramaattisia lämpötiloja, paine- ja happamuusolosuhteita.

Spesifisyys

Entsyymit ovat hyvin spesifisiä reaktioissa, jotka katalysoivat. Useimmissa tapauksissa he työskentelevät vain substraatin kanssa tai muutaman kanssa. Spesifisyys koskee myös tuottavia tuotteita. Kemiallisten katalyyttien substraattialue on paljon laajempi.

Entsyymin ja sen substraatin välisen vuorovaikutuksen spesifisyyden määrittävät voimat ovat samat, jotka määräävät itse proteiinin muodostumisen (van der waalien vuorovaikutukset, sähköstaattinen, vety ja hydrofobiset sidokset).

Entsymaattinen säätely on tarkka

Lopuksi entsyymeillä on suurempi säätelykapasiteetti ja niiden aktiivisuus vaihtelevat solun eri aineiden pitoisuuden mukaan.

Sääntelymekanismeista löydämme alennekontrollia, entsyymien kovalenttinen modifikaatio ja syntetisoidun entsyymin määrän vaihtelu.

Viitteet

1. Berg, J. M., Stryer, l., & Tymoczko, J. Lens. (2007). Biokemia. Käännyin.
2. Campbell, M. K -k -., & Farrell, S. JOMPIKUMPI. (2011). Biokemia. Kuudes painos. Thomson. Brooks/Cole.
3. Devlin, t. M. (2011). Biokemian oppikirja. John Wiley & Sons.
4. Koolman, J., & Röhm, k. H. (2005). Biokemia: teksti ja atlas. Ed. Pan -American Medical.
5. Mougies, V. (2006). Harjoitusbiokemia. Ihmisen kinetiikka.
6. Müller-esterl, W. (2008). Biokemia. Lääketieteen ja biotieteiden perusteet. Käännyin.
7. Poortmans, J.R -. (2004). Liikuntabiokemian periaatteet. Kartano.
8. Voet, D., & Voet, J. G. (2006). Biokemia. Ed. Pan -American Medical.