Flavin -adeniini -dinukleotidi (FAD) -ominaisuudet, biosynteesi

Hän Villitys (Flavin Adenin Dinucleoto) on orgaaninen molekyyli, koentsyymi joissakin erilaisten aineenvaihduntareittien entsyymissä. Kuten muutkin flavin-nukleotidiyhdisteet, se toimii proteesiryhmänä oksidien vähentämisentsyymejä. Nämä entsyymit tunnetaan flavoproteiinina.

FAD on kytketty voimakkaasti flavoproteiiniin, entsyymissä sukkinaattidehydrogenaasissa; Esimerkiksi histidiinilepo on kovalenttisesti kytketty.

Lähde: Edgar181 [julkinen verkkotunnus]

Flavoproteiinit toimivat sitruunahapposyklissä, elektronisessa kuljetusketjussa ja aminohappojen ja rasvahappojen oksidatiivisessa hajoamisessa, niiden toiminta hapettuu alkeeniksi.

[TOC]

Ominaisuudet

FAD koostuu heterosyklisestä renkaasta (isoaloksasiinista), joka antaa sille keltaisen värin yhdessä alkoholin (ribitoli) kanssa. Tätä yhdistettä voidaan vähentää osittain stabiilin radikaalin fadh: n tuottamiseksi tai kokonaan vähentyneen tuottaen fadh₂.

Kun entsyymit on kytketty kovalenttisesti entsyymiin.

Flavoproteiinit niiden hapettuneessa muodossa on tärkeitä absorptionauhoja näkyvällä spektrialueella, mikä antaa heille voimakkaan värin, joka kulkee keltaisesta punaiseksi ja vihreäksi.

Kun nämä entsyymit vähenevät, ne kärsivät värimuutoksesta, absorptiospektrin muutokselle. Tätä ominaisuutta käytetään näiden entsyymien aktiivisuuden tutkimiseen.

Kasvit ja jotkut mikro -organismit, jotka kykenevät syntetisoimaan flaviinia₂.

FAD: ssä voidaan tuottaa kahden elektronin samanaikainen siirto tai kunkin elektronin peräkkäiset siirrot vähentyneen FADH -muodon tuottamiseksi₂.

Voi palvella sinua: Molekyylibiologian keskus dogma: Molekyylit ja prosessit

FAD: n biosynteesi

Kuten edellä mainittiin, eläinten syntetisoimaa koentsyymihyvittämää rengasta ei voida syntetisoida niin, että tällaisen koentsyymin saamiseksi tarvitaan ruokavaliosta saatu esiaste, joka on yleensä vitamiini. Nämä vitamiinit syntetisoivat vain mikro -organismit ja kasvit.

FAD syntyy B -vitamiinista₂ (riboflaviini) kahden reaktion kautta. Riboflaviinissa ribtilin sivuketju fosforyloituu C5 -hiiliryhmässä flavokinaasientsyymin vaikutuksella.

Tässä vaiheessa syntyy mononukleotidiflavin (FMN), että nimestä huolimatta se ei ole todellinen nukleotidi, koska ribitil -ketju ei ole todellinen sokeri.

FMN: n muodostumisen jälkeen ja pyrofosfaattiryhmän (PPI) kautta kytkentä AMP: llä tapahtuu entsyymin fad -pirofosforylaasin vaikutuksella, mikä lopulta tuottaa koentsyymi -villityksen. Flavoquinasa- ja Pirofosforilasa -entsyymejä löytyy runsaasti luonnossa.

Merkitys

Vaikka monet entsyymit voivat suorittaa katalyyttiset toiminnot itselleen, jotkut vaativat ulkoisen komponentin, joka antaa kemialliset toiminnot, joista heillä ei ole polypeptidiketjujaan.

Ulkoiset komponentit ovat niin ns. Kofaktorit, jotka voivat olla metallien ja orgaanisten yhdisteiden ioneja, jolloin ne tunnetaan koentsyymeinä, kuten FAD: n tapauksessa.

Entsyymi-koentsyymikompleksin katalyyttistä paikkaa kutsutaan holoentsyymiksi, ja entsyymi tunnetaan apoentsyyminä, kun siitä puuttuu kofaktori, tila, jossa se pysyy katalyyttisesti inaktiivisena.

Voi palvella sinua: Chocolate Agar

Eri entsyymien (flaviiniriippuvaisten) katalyyttinen aktiivisuus on kytkettävä FAD: hen katalyyttisen aktiivisuuden suorittamiseksi. Niissä FAD toimii elektronikuljetusvälittäjä- ja vetyatomeina, jotka on tuotettu substraattien muuntamisessa tuotteiksi.

On olemassa useita reaktioita, jotka ovat riippuvaisia ​​flavineista, kuten hiilidioidujen hapettumisesta tyydyttyneiden rasvahappojen transformaation tai sukkinaatin hapettumisen tapauksessa fumaraattiin.

Flaviiniriippuvaiset oksidaasit ja oksidaasit

Flaviiniriippuvaiset entsyymit sisältävät villityksen tiukasti yhtenäisenä proteesiryhmänä. Tämän koentsyymin vyöhykkeet, jotka osallistuvat erilaisten reaktioiden oksidorien pelkistämiseen₂.

Tärkeimmät flavoproteiinit ovat dehydrogenaaseja, jotka liittyvät elektroniseen kuljetukseen ja hengitykseen, ja niitä löytyy mitokondrioista tai sen kalvoista.

Jotkut flaviiniriippuvaiset entsyymit ovat dehydrogenaasin sukkinaattia, joka toimii sitruunahapposyklissä, samoin kuin asyyli-CoAA-dishytydrogenaasi, joka puuttuu dehydrogenoinnin ensimmäisessä vaiheessa rasvahappojen hapettumisessa.

Flavoproteiinit, jotka ovat dehydrogenaaseja₂) voidaan rexyd uudelleen molekyylihapella. Toisaalta oksidaasissa flavoproteiinit fadh₂ Se on yleensä uudelleenoksi, tuottaen vetyperoksidia.

Joissakin nisäkkäiden soluissa on flavoproteiini, nimeltään NADPH-Citokrom.

Tämä flavoproteiini on endoplasmisen retikulumin ulkomembraaniin upotettu kalvoentsyymi. FAD yhdessä tämän entsyymin kanssa on NADPH -elektronia vastaanottaja substraatin hapettumisen aikana.

Voi palvella sinua: Mastozoolologia: Alkuperä, mitä tutkimuksia, esimerkki tutkimuksesta

Villitys aineenvaihduntareiteillä

Dehydrogenaasi -sukkinaatti on membraanin flavoproteiini, joka sijaitsee solujen mitokondriaalisessa sisäisessä membraanissa, joka sisältää villityksen kovalenttisesti. Tämä on sitruunahapposyklin vastuussa, jotta voidaan hapettua sukkinaattimolekyylin keskuksen tyydyttynyt linkki, muuttamalla mainitun linkin kaksoismuotoiseksi, fumaraatin tuottamiseksi.

Coenzyme FAD on elektronien vastaanotin tämän linkin hapettumisesta, vähenee FADH -tilaan₂. Nämä elektronit siirretään myöhemmin elektroniseen kuljetusketjuun.

Elektronikuljetinketjun II -kompleksi sisältää flavoproteiinin sukkinaattidehydrogenaasin. Tämän kompleksin tehtävänä on siirtää elektroneja sukkinaatista koentsyymiin Q. Fadh₂ Se hapettuu viipaloon, siirtäen siten elektroneja.

ACIL-CoA-deshidrogenasa Flavoproteiini katalysoi trans-kohteen kaksoissidoksen muodostumista trans-keitaavan COA: n muodostamiseksi rasvahappojen β-hapettumisen metabolisella reitillä. Tämä reaktio on kemiallisesti yhtä suuri kuin sitruunahapposyklin sukkinaattidehydrogenaasin suorittama, joka on koentsyymi, joka on dehydyn tuotteen vastaanottaja,.

Viitteet

1. Devlin, t. M. (1992). Biokemian oppikirja: kliinisillä korrelaatioilla. John Wiley & Sons, Inc.
2. Garrett, r. H., & Grisham, c. M. (2008). Biokemia. Ed. Thomson Brooks/Cole.
3. Nelson, D. Lens., & Cox, M. M. (2006). Lehninger -biokemian periaatteet 4. painos. Ed Omega. Barcelona.
4. Rawn, j. D -d. (1989). Biokemia (Ei. 577.1 RAW). Ed. Amerikanvälinen-McGraw-Hill
5. Voet, D., & Voet, J. G. (2006). Biokemia. Ed. Pan -American Medical.