Hemidesmosomit mikä on, kuvaus, rakenne, toiminnot

Mitkä ovat hemidesmososmat?

Se hemidesmasosas Ne ovat epäsymmetrisiä ulkonäkörakenteita, jotka yhdistävät epiteelisolut. Peruskennon domeenit on kytketty alla olevaan peruslevyyn.

Nämä epiteeliyhdistykset ovat vastuussa epiteelikudosten yleisen stabiilisuuden lisäämisestä sytoskeleton välifilamenttien ja pohjalevyn eri komponenttien osallistumisen vuoksi. Eli ne rohkaisevat vakaita liittymiä konjunktiivisessa kudoksessa.

Termi hemidesmosomi voi johtaa sekaannukseen. Vaikka on totta, että hemidesmosomi muistuttaa "väliainetta" desmosomia (toinen tyyppinen rakenne, joka liittyy tarttuvuuteen naapurisolujen välillä), harvat biokemialliset komponentit osuvat molempien rakenteiden välillä, joten samankaltaisuus on täysin pinnallinen.

Soluliittojen luokittelussa hemidesmosomeja pidetään ankkurointidivelten ja ryhmiteltynä kapeiden nivelten, hihnan desnerosin ja spesifisten desmosomien kanssa.

Ankkuriliitot ovat vastuussa solujen pitämisestä yhdessä, kun taas päinvastaisessa luokassa (kommunikoivat ammattiliitot) on viestintätoiminnot vierekkäisten solujen välillä.

Kuvaus

Solut ovat elävien olentojen rakenteellisia lohkoja. Analogia tiilellä tai rakenteellisella lohkolla kuitenkin epäonnistuu tietyillä näkökohdilla. Toisin kuin rakenteen tiilet, vierekkäiset solut esittävät sarjan yhteyksiä ja kommunikoivat niiden välillä.

Solujen keskuudessa on erilaisia ​​rakenteita, jotka yhdistävät ne ja sallivat sekä kontaktin että viestintää. Yksi näistä ankkurirakenteista on desmosomit.

Hemidesmosomit ovat soluyhdistyksiä, joita löytyy erilaisista epiteelistä ja altistuvat jatkuville hankauksille ja mekaanisille voimille.

Voi palvella sinua: Puolivertaiset kalvot: Ominaisuudet, kuljetus, toiminnot

Näillä alueilla taustalla olevan sidekudoksen epiteelisolujen välillä on potentiaalinen ero mekaanisen stressin ansiosta. Termi hemidesmosomi tulee ilmeisestä samankaltaisuudesta keskipitkän desmosomien kanssa.

Ne ovat yleisiä iholla, sarveiskalvolla (silmässä sijaitseva rakenne), suun, ruokatorven ja emättimen ontelon erilaiset limakalvot.

Ne sijaitsevat perussolujen pinnalla ja tarjoavat lisääntyneen peruslevyn liittymisen.

Rakenne

Desmosomi on epäsymmetrinen yhteysrakenne, jonka muodostaa kaksi pääosaa:

• Sisäinen sytoplasminen arkki, joka on yhteydessä välifilamentteihin - jälkimmäisiä tunnetaan myös kerainina tai sävyinä.
• Hemidesmosomien toinen komponentti on ulkoinen membraanilevy, joka vastaa liittämisestä hemidesmosomiin peruslevyllä. Ankkurilanat osallistuvat tähän yhdistykseen (muodostettu laminiini 5) ja integriiniin.

Proteiinit, jotka muodostavat hemidesmosomin

Hemidesmosomilevyllä on seuraavat pääproteiinit:

PLECTINA

Plektiini on vastuussa ristikonsidosten muodostamisesta välifilamenttien ja desmosomin tarttumislevyn välillä.

On osoitettu, että tällä proteiinilla on kyky olla vuorovaikutuksessa muiden rakenteiden, kuten mikrotubulusten, aktiinifilamenttien kanssa. Siksi ne ovat ratkaisevan tärkeitä vuorovaikutuksessa sytoskeleton kanssa.

BP 230

Sen tehtävänä on asettaa välifilamentit solunsisäiseen tarttuvuuslevyyn. Sitä kutsutaan 230, koska sen koko on 230 kDa.

BP 230 -proteiini on kytketty eri sairauksiin. Oikein toimivan BP 230: n puute aiheuttaa patologiaa nimeltään Ampollar Penfigoid, joka aiheuttaa ampuulien ulkonäön.

Voi palvella sinua: HELE -solut: Historia, ominaisuudet, solusykli ja käytöt

Tästä taudista kärsiville potilaille on havaittu korkea vasta -aineet hemidesmosomien komponentteja vastaan.

Erbina

Se on proteiini, jonka molekyylipaino on 180 kDa. Se liittyy BP 230: n ja integriinien väliseen yhteyteen.

Integriini

Toisin kuin kadheriinin runsaat desmosomit.

Erityisesti löydämme integriiniproteiini α₆β₄. Se on heterodimeeri, joka on muodostunut kahdella polypeptidiketjulla. Peruslevylle on tuotu solunulkoinen domeeni ja luovuttaa vuorovaikutuksia laminiinien kanssa (laminiini 5).

Ankkurikilpailut ovat molekyylejä, jotka on muodostettu laminiini 5: llä, jotka sijaitsevat hemidesmosomien solunulkoisella alueella. Filamentit ulottuvat integriinimolekyyleistä peruskalvoon.

Tämä laminiini 5: n ja mainitun integriinin välinen vuorovaikutus on ratkaisevan tärkeä hemidesmosomin muodostumiselle ja säästämällä tarttuvuus epiteelissä.

Kuten BP 230, integriinien väärä toiminnallisuus on liittynyt tiettyihin patologioihin. Yksi niistä on ampullin epidermolyysi, iho perinnöllinen tila. Tästä taudista kärsivillä potilailla on mutaatiot geenissä, joka koodaa integriinejä.

Tyyppi XVII kollageeni

Ne ovat proteiineja, jotka ylittävät kalvot ja joiden paino on 180 kDa. Ne liittyvät laminiinin 5 ilmentymiseen ja toimintaan.

Tämän tärkeän proteiinin biokemialliset ja lääketieteelliset tutkimukset ovat selvittäneet niiden roolin endoteelissä sijaitsevan solujen kulkeutumisen estämisessä angiogeneesiprosessin aikana (verisuonten muodostuminen)). Lisäksi se säätelee keratinosyyttien liikkeitä ihossa.

Voi palvella sinua: Solujen löytäminen: Historia

CD151

Se on 32 kDa: n glykoproteiini ja sillä on välttämätöntä roolia kattavien vastaanottavien proteiinien kertymisessä. Tämä tosiasia mahdollistaa solujen ja solunulkoisen matriisin välisten vuorovaikutusten helpottamisen.

On tärkeää välttää sekoittamasta termejä ankkurilankoja ja ankkurifibrillit, koska molempia käytetään melko usein solubiologiassa. Ankkurikilpailut muodostetaan laminiini 5: llä ja tyypin XVII kollageenilla.

Sitä vastoin ankkurifibrillit muodostetaan tyypin VII kollageenilla. Molemmilla rakenteilla on erilaisia ​​papereita solujen tarttumisessa.

Funktiot

Hemidesmosoomien päätehtävä on solujen liitto peruslevylle. Jälkimmäinen on ohut kerros solunulkoista matriisia, jonka tehtävänä on erottaa epiteelikudos ja solut. Kuten nimestä voi päätellä, solunulkoinen matriisi ei koostu soluista, vaan ulkoisista proteiinimolekyyleistä.

Yksinkertaisemmissa sanoissa; Hemidesmosomit ovat molekyylirakenteita, jotka varmistavat pitävän ihoamme ja toimivat eräänlaisena ruuvina.

Ne sijaitsevat alueilla (muun muassa limakalvot, silmät), jotka ovat jatkuvasti mekaanisen jännityksen alla ja niiden läsnäolo auttaa ylläpitämään solun ja arkin välistä liittoa.

Viitteet

1. Freinkel, r. K -k -., & Woodley, D. T. (Toim.-A. (2001). Ihon biologia. CRC -lehdistö.
2. Kierszenbaum, a. Lens. (2012). Histologia ja solubiologia. Elsevier Brasilia.