Integriinin ominaisuudet, rakenne ja toiminnot

Se Integriini Ne ovat suuri solun pintaproteiinien ryhmä tai perhe, joka on ilmeisesti yksinoikeudella eläinvaltakunnalle. Ne ovat solujen pääresurssi vuorovaikutuksen ylläpitämiseksi (tarttumisen muodossa) muiden solujen ja solumatriisin kanssa.

Sen rakenne koostuu kahdesta alayksiköstä, nimeltään Alfa ja Beta. Nisäkkäissä tiedetään, että alfa-yksiköitä on 16-18 ja 3-8 beeta, jotka toimivat niiden yhdistelmästä riippuen, ja myös spesifisen solun tai kudoksen fysiologista tilaa.

ITGB3 -proteiinin molekyylirakenteen piirtäminen (Integriina Beta 3). Otettu ja muokattu osoitteesta: EMW [CC BY-SA 3.0 (https: // creativecommons.Org/lisenssit/by-SA/3.0)].

On olemassa useita proteiineja, joilla on liimatoimintoja. Integriiniryhmä on kuitenkin eniten jakautunut ja on vuorovaikutuksessa kaikkien solumatriisin avainproteiinien kanssa. Integriinit osallistuvat fagosytoosiin, solujen kulkeutumiseen ja haavan paranemiseen, ja niitä on jopa tutkittu heidän osallistumisensa metastaasiin.

[TOC]

Ominaisuudet

Ne ovat proteiineja, joille on tunnusomaista mekaanisesti yhdistäminen solujen sytoesquelet. Biokemiallisesti havaitsee, onko sisäänpääsy suoritettu, ja muuntaa solusignaalit, jotka yhdistävät solunulkoisen ympäristön solunsisäisen kanssa, molemmin puolin.

He työskentelevät tai työskentelevät muiden reseptoreiden kanssa, kuten immunoglobiliinit, kadheriini, selectins ja syndecandot. Integriinien ligandien suhteen nämä muodostavat muun muassa fibronektiinin, fibrinogeenin, kollageenin ja vitronektiinin avulla.

Näiden liitto ligandeihin johtuu solunulkoisista kaksiarvoisista kationeista, kuten kalsiumista tai magnesiumista. Yhden tai toisen käyttö riippuu tietystä integriinistä.

Integriineilla on pitkänomainen muoto, joka päättyy maapallon muotoiseen päähän, joka elektronisen mikroskopian havaintojen mukaan ennustetaan yli 20 nanometriä lipidikerroksesta.

Rakenne

Integriinit ovat proteiineja, jotka sallivat viestintä solujen välillä.
Lähde: Berkshire Community College Bioscience Image Library [CC0]

Integriinit ovat heterodimeerejä, ts. Ne ovat molekyylejä, jotka koostuvat aina kahdesta proteiinista. Molempia proteiineja pidetään alayksiköinä tai protomeereinä, ja ne on erotettu alfa -alayksikkö- ja beeta -alayksiköksi. Molemmat alayksiköt ovat yhtenäisiä ei -kovalenttisesti. Heillä on molekyylimassa välillä 90 - 160 kDa.

Alfa- ja beeta -alayksiköiden lukumäärä vaihtelee eläinten valtakunnan organismien eri ryhmien välillä. Hyönteisiin, kuten hedelmäkärpäsen (Drosophy) Esimerkiksi, on 5 alfa- ja 2 beeta -alayksikköä, kun taas sukupuolen nematodit Fallhabditis on2 alfas ja beeta.

Se voi palvella sinua: podosyytit: ominaisuudet, histologia ja toiminnot

Nisäkkäissä tutkijat viittaavat siihen, että näiden alayksiköiden ja yhdistelmien mukaan; Tätä lukumäärää ei kuitenkaan ole yksimielisyyttä. Esimerkiksi jotkut mainitsevat, että on 18 alfa -alayksikköä, 8 beeta- ja 24 yhdistelmää, kun taas toiset puhuvat 16 alfa- ja 8 beeta -yhdistelmästä 22 yhdistelmää varten.

Jokainen alayksikkö esittelee seuraavan rakenteen.

Alfa Subunidad

Alfa -alayksikkö esittelee rakenteen, jossa on seitsemän lehden tai levyn domeenia, joka muodostaa pään, domeenin reidessä, kahdessa vasikan domeenissa, yhden kalvon läpäisevän domeenin ja myös lyhyen sytoplasmisen hännän, jolla ei ole entsymaattista aktiivisuutta tai aktiinia liitto.

Esitä ketjuja, joissa on noin 1000 - 1200 jätettä. Voi liittyä kaksitahoisia kationeja.

Nisäkkäissä, joissa integriinejä on tutkittu eniten, alfa -alayksikkö voidaan ryhmitellä, koska se sisältää tai ei ole lisätty domeeni (Alpha I).

Verkkotunnuksella asetettu alfa I

Domeeni työnnetty Alpha I koostuu 200 aminohapon alueesta. Tämän domeenin läsnäolo integriineissä osoittaa, että ne ovat kollageeni- ja leukosyyttireseptoreita.

Ei verkkotunnusta asetettu

Alfa -integriinit, jotka eivät esiinny integroitua aluetta.

PS1

Glukoproteiinireseptorit, joita kutsutaan myös laminiineiksi, ovat elintärkeitä lihaskudoksien, munuaisten ja ihon integroimiseksi.

PS2

Tämä alaryhmä on arginylGlycilpartric-happovastaanotin, joka tunnetaan myös nimellä RGD tai Arg-Gly-Asp.

PS3

Tätä alaryhmää on havaittu selkärangattomilla, etenkin hyönteisillä. Vaikka siitä tiedetään vain vähän, on olemassa tutkimuksia, jotka arvioivat niiden olennaista roolia CD11D -leukosyytti -integriinin funktionaalisessa aktiivisuudessa, ihmisillä.

PS4

Tämä alaryhmä tunnetaan nimellä Alfa 4 / Alfa 9 -ryhmä ja sisältää alayksiköt, joilla on samat nimet.

Nämä alayksiköt pystyvät vastaamaan beeta- ja beeta 7 -alayksiköitä. Lisäksi heillä on ligandit hyvin samankaltaiset kuin alfa -alayksiköt, jotka esittävät domeenia, joka on asetettu alfa I, kuten verisuonisolujen tarttuvuusmolekyylit, liukoiset veriligandit, fibrinogeeni ja muut, mukaan lukien jopa patogeenit.

Se voi palvella sinua: Lymfaopoyesi: Ominaisuudet, vaiheet, säätely

Beeta -alayksikkö

Rakenteellisesti beeta -alayksikkö koostuu päästä, osasta, jota kutsutaan varsi / jalka, läpäisevä domeeni ja sytoplasminen häntä. Pää koostuu beeta-I-domeenista, joka työnnetään hybrididomeeniin, joka sitoutuu plexine-milefora-integinaaliseen domeeniin, joka tunnetaan myös nimellä PSI.

Kanta / jalkaosa sisältää neljä moduulia, jotka ovat yhtä samanlaisia ​​tai hyvin samanlaisia ​​kuin kysteiinirikkaiden integriinin epidermaalinen kasvutekijä ja, kuten jo mainittiin, sytoplasminen häntä. Tällä sytoplasmisella hännällä, kuten alfa -alayksikössä, ei ole entsymaattista aktiivisuutta tai Actina Unionia.

Heillä on ketjut, joiden jätteet vaihtelevat välillä 760 - 790, ja ne voivat liittyä, samoin kuin alfa -alayksiköt, kaksitahoiset kationit.

Integriinin signalointi epiteelisoluissa. Otettu ja muokattu K: stä.Murphy Wikipediassa englanniksi [julkinen verkkotunnus].

Funktiot

Integriinalla on useita toimintoja, joista he ovat pääasiassa tiedettyjä, jotka näemme alla.

Solun ammattiliitto tai kytkentä solunulkoiseen matriisiin

Solun ja solunulkoisen matriisin välinen yhteys integriinien ansiosta suosii solun vastustuskykyä mekaaniseen työntövoimaan, estäen niitä revittymästä matriisista.

Useat tutkimukset viittaavat siihen, että solumatriisin kytkeminen on perusedellytys monisoluisten eukaryootien kehittämiselle.

Solujen muuttoliike on prosessi, jossa integriinit puuttuvat unionin kautta tai kytkentä eri substraateihin. Tämän ansiosta he ovat mukana immuunivasteessa ja haavan paranemisessa.

Signaalin siirto solunulkoisesta matriisista soluun

Integriina osallistuu signaalinsiirtoprosessiin. Tämä tarkoittaa, että he puuttuvat tiedon vastaanottamiseen solunulkoisesta nesteestä, kodifioivat sen ja sitten solunsisäisten molekyylien muutos alkaa vasteena.

Tämä signaalinsiirto puuttuu moniin fysiologisiin prosesseihin, kuten ohjelmoitujen solujen tuhoamiseen, solujen erilaistumiseen, meioosiin ja myitoosiin (solujen jakautumiseen) ja solujen kasvuun muun muassa.

Integriini ja syöpä

Useat tutkimukset osoittavat, että integriinit ovat tärkeä rooli kasvainten kehittymisessä, etenkin etäpesäkkeissä ja angiogeneesissä. Esimerkki tästä ovat muun muassa integriinit αvβ3 ja α1β1.

Voi palvella sinua: eläinsolu

Nämä integriinit ovat liittyneet syöpäkasvuun, kun terapeuttisen resistenssin ja hematopoieettisten kasvaimien lisääntyminen.

Evoluutioperspektiivi

Solujen välinen tehokas tarttuvuus kudosten muodostamiseksi oli epäilemättä ratkaiseva ominaisuus, jonka olisi pitänyt olla läsnä monisoluisten organismien evoluutio tulevaisuudessa.

Integriinien perheen syntymistä on seurattu metatsoosien esiintymiseen asti noin 600 miljoonaa vuotta sitten.

Ryhmä eläimiä, joilla on esi -isien histologisia ominaisuuksia. Näissä eläimissä solujen tarttuvuus tapahtuu solunulkoisen proteoglykaanimatriisin avulla. Reseptoreilla, jotka sitoutuvat tähän matriisiin.

Itse asiassa tässä eläinryhmässä joidenkin integriinien spesifisiin alayksiköihin liittyvät geenit on tunnistettu.

Evoluution aikana metatsoosien esi -isä hankki integriinin ja ammattiliiton hallinnan, joka on säilytetty ajan myötä tässä valtavassa eläinryhmässä.

Rakenteellisesti integriinien suurin monimutkaisuus nähdään selkärankaisten ryhmässä. On olemassa erilaisia ​​integriinejä, joita ei ole selkärangattomilla, uusilla verkkotunnuksilla. Itse asiassa ihmisessä on tunnistettu yli 24 erilaista funktionaalista integriiniä - hedelmäkärpylässä Drosophila melanogaster On vain 5.

Viitteet

1. Integroida. Navarran yliopiston klinikka. CUN: sta palautettu.On.
2. Liittyminen. Kasvi- ja eläinhistologian atlas. Toipunut Mmegiasista.verkkosivustot.Uvigo.On.
3. B -. Alberts, a. Johnson, J. Lewis, et ai. (2002). Solumolekyylin biologia. 4. painos. New York: Garland Science. Integriini. NCBI toipunut.Nlm.NIH.Hallitus.
4. R -.Lens. Anderson, t.W -. Owens & J. Matthew (2014). Integriinien rakenteelliset ja mekaaniset toiminnot. Biofysikaaliset arvostelut.
5. Integroida. Haettu jstk.Wikipedia.org.
6. Mikä on integriini? Mbinfo. Mekaanikerroksesta.Tiedot.
7. S. Mac fhearraight & d. Bruce. Integriinien rooli solusignaloinnissa. Abcamista haettu.com.
8. -Lla.S. Berghoff tai. Rajky, f. Winkler, R. Bartsch, J. Furtner, j.Hainfellnerille, S.Lens. Goodman, m. Weller, J. Schittenhelm, m. Preusser (2013). Hyökkäysmallit kiinteiden syöpien aivojen maalialueissa. Neuro -onkologia.