Maltaasiominaisuudet, synteesi ja toiminnot

Se Maltaasi, Tunnetaan myös nimellä a-glukosidaasi, happamaltaasi, käänteinen glukoosi, glukosidasukraasi, a-glukosidaasi lysosomaalinen tai maltasea-glukoamilat.

Se kuuluu hydrolaasiluokkaan, erityisesti glykosidaasien alaluokkaan, jotka kykenevät murtamaan a-glukosidiset sidokset glukoositähteiden välillä (EY. 3.2.1.kaksikymmentä). Tämä luokka ryhmittelee erilaisia ​​entsyymejä, joiden spesifisyys on suunnattu yhdysvaltalaisten terminaalien glykosidien ekso-hydrolyysiin a-1,4-linkillä.

Reaktio katalysoi maltaasi. Vasemmalla maltoosimolekyyli ja oikealle kaksi hydrolyysistä johtuvaa glukoosimolekyyliä (lähde: D.-lla.Pantazis [CC BY-SA 3.0 (httpscreativecomins.Orglicensesby-SA3.0)].JPG Wikimedia Commonsin kautta)

Jotkut maltaat kykenevät hydrolysoiviin polysakkarideihin, mutta paljon pienemmällä nopeudella. Yleensä maltaasin vaikutuksen jälkeen a-d-glukoositähteet vapautuvat, mutta saman alaluokan entsyymit voivat hydrolysoitua β-glykaania, mikä vapauttaa β-D-glysoositähteitä.

Maltaaasin entsyymien olemassaolo osoitettiin alun perin vuonna 1880, ja nyt tiedetään, että sitä ei ole vain nisäkkäissä, vaan myös mikro -organismeissa, kuten hiivoissa ja bakteereissa, samoin kuin monissa ylemmissä kasveissa ja viljoissa.

Esimerkki näiden entsyymien aktiivisuuden tärkeydestä liittyy Saccharomyces cerevisiae, Oluen ja leivän tuotannosta vastaava mikro -organismi, joka pystyy hajottamaan maltoosia ja maltotriosaa, koska sillä on maltaasientsyymejä, joiden tuotteet metaboloivat kohti tämän organismin ominaisia ​​fermentiivisiä tuotteita.

[TOC]

Ominaisuudet

Nisäkkäissä

Maltaaasi on amfaattinen proteiini, joka liittyy suoliston harjasolujen kalvoon. Isoentsyymi tunnetaan myös happamaltaasina, joka sijaitsee lysosomeissa ja kykenee hydrolysoimaan erityyppisiä glukosidisia sidoksia eri substraateissa, ei vain maltoosin ja a-1,4-sidoksissa. Molemmilla entsyymeillä on monia rakenteellisia ominaisuuksia.

Voi palvella sinua: taksonomiset luokat

Lysosomaalisessa entsyymissä on noin 952 aminohappoa, ja se julistetaan translaation jälkeisesti glykosylaatiolla ja peptidin poistolla N- ja C-terminaalissa päissä.

Rottien ja sikojen suolen entsyymillä tehdyt tutkimukset osoittavat, että näissä eläimissä entsyymi koostuu kahdesta alayksiköstä, jotka eroavat toisistaan ​​joidenkin fysikaalisten ominaisuuksien suhteen. Nämä kaksi alayksikköä syntyy samasta polypeptidiprekursorista, joka on leikattu proteolysti.

Toisin kuin siat ja rotat, ihmisillä entsyymillä ei ole kahta alayksikköä, mutta se on yksi, suuresta molekyylisestä ja erittäin glykosiloitua painoa (kirjoittanut N- ja JOMPIKUMPI-glykosylaatio).

Hiivassa

MALTASA DE NIMI, GEN kodifioi Paha62, Se painaa 68 kDa ja on sytoplasminen proteiini, joka on olemassa monomeerinä ja hydrolysoi laajan a-glukosidien spektrin.

Hiivoissa on viisi isoentsyymiä, jotka on koodattu viiden eri kromosomin telomeerisille alueille. Jokainen geeni, joka koodaa lokua PAHA Se sisältää myös kaikkien maltoosien aineenvaihduntaan osallistuvien geenikompleksin, mukaan lukien läpäisevät ja säätelevät proteiinit, ikään kuin se olisi oponia.

Kasveissa

On osoitettu, että kasveissa esiintyvä entsyymi on herkkä yli 50 ° C: n lämpötiloihin ja että maltaaasia esiintyy suurina määrinä itää ja ei -asettamattomia viljoja.

Lisäksi tärkkelyksen hajoamisen aikana tämä entsyymi on spesifinen mallaselle, koska se ei toimi muihin oligosakkarideihin, mutta päättyy aina glukoosin muodostumiseen.

Synteesi

Nisäkkäissä

Ihmisten suolen maltaasi syntetisoidaan yhtenä polypeptidiketjuna. Hiilihydraatit, joissa on runsaasti käsijätteitä.

Se voi palvella sinua: fikologia

Tämän entsyymin biogeneesistä tehdyt tutkimukset osoittivat, että se kootaan korkean molekyylipainoisen molekyylinä tilassa "kiinnittynyt endoplasmisen retikulumin kalvoon" ja että sen myöhemmin prosessoidaan haiman entsyymeillä ja "uudelleen-glykosyloitu" Golgi kompleksi.

Hiivassa

Hiivoissa on viisi isoentsyymiä, jotka on koodattu viiden eri kromosomin telomeerisille alueille. Jokainen geeni, joka koodaa lokua PAHA Se sisältää myös geenikompleksin kaikista maltosa -aineenvaihdunnassa osallistuvista geeneistä, mukaan lukien läpäisy- ja säätelevät proteiinit.

Bakteereissa

Maltosa -aineenvaihduntajärjestelmä bakteereissa, kuten JA. koli, Se on hyvin samanlainen kuin laktoosijärjestelmä, etenkin säätelevien proteiinien synteesistä vastaavan operaattorin geneettisessä organisaatiossa, kuljettimessa ja substraatin entsymaattisessa aktiivisuudessa (maltaasi).

Funktiot

Suurimmassa osassa organismeja, joissa entsyymien läsnäolo on havaittu, tällä entsyymillä on sama rooli: disakkaridien, kuten maltoosin, hajoaminen liukoisten hiilihydraattituotteiden saamiseksi helpommin.

Nisäkkäiden suolistossa maltaasilla on avainrooli tärkkelyksen hajoamisen viimeisissä vaiheissa. Tämän entsyymin puutteet havaitaan yleensä patologioissa, kuten tyypin II glykogeneesissä, joka liittyy glykogeenin varastointiin.

Bakteereissa ja hiivoissa reaktiot, joita tämän tyyppiset entsyymit katalysoidaan.

Kasveissa maltaasi osallistuu yhdessä amylaasien kanssa endospermin hajoamiseen siemenissä, jotka ovat ”nukkuvia” ja jotka aktivoivat gibberelliinit, kasvien kasvun säätelyhormonit, edellytyksenä itämiseen.

Voi palvella sinua: Vesiaseruokaketju: Tasot ja organismit

Lisäksi monilla ohimeneville tärkkelystuottavilla kasveilla päivän aikana on erityisiä maltaaseja, jotka edistävät niiden aineenvaihdunta -välittäjien hajoamista yöllä, ja on määritetty, että kloroplastit ovat tärkeimmät mallastoosin varastointipaikat näissä organismeissa näissä organismeissa.

Viitteet

1. Auricchio, f., Bruni, c. B -., & Sica, V. (1968). Hapan A-glucosidaen lisäpuhdistus ja karakterisointi. Lehden biokemiallinen, 108, 161-167.
2. Danielsen, E. M., Sjostrom, h., & Noren tai. (1983). Suoliston mikrovillariproteiinien biosynteesi. Lehden biokemiallinen, 210, 389-393.
3. Davis, W. -Lla. (1916). III. Jakautuminen malasista kasveissa. Tärkkelyshajoamisen malaasin toiminta ja sen vaikutus materiaalimateriaalien amyloklastiseen aktiivisuuteen. Lehden biokemiallinen, 10(1), 31-48.
4. Valikoima. Bioinformatiikan resurssiportaali. (n.d -d.-A. Entsyymistä.Valikoima.org
5. Lu, ja., Gehan, J. P., & Shakyyy, T. D -d. (2005). Päivän pituus ja vuorokausipäivän vaikutukset tärkkelyshajoamiseen ja maltoosin aineenvaihduntaan. Kasvien fysiologia, 138, 2280-2291.
6. Naims, h. JA., Sterchi, e. JA., & Lentze, m. J -. (1988). Ihmisen ohutsuolen rakenne, biosynteesi ja glykosylaatio. Biologisen kemian lehti, 263(36), 19709-19717.
7. Needleman, r. (1991). Hallita. Mikrobiologia molekyyli, 5(9), 2079-2084.
8. Kansainvälisen biokemian ja molekyylibiologian kansainvälisen liiton nimikkeistökomitea (NC-IBMB). (2019). Noudettu QMUL: sta.Ac.Yhdistynyt kuningaskunta.
9. Uudelleenkäyttäjä, a., Kroos, m., Hermanit, m., Bijvoet, a., Verbeet, m., Van Diggelen tai.,... Ploeg, V. der. (tuhatyhdeksänsataayhdeksänkymmentäviisi). Tyypin II glykogeneesi (happo MALCA DAVICEY). Lihas- ja hermo, 3, 61-69.
10. Simpson, G., & Naylor, J. (1962). Lepotutkimukset Avena fatuan siemenissä. Kanadalainen kasvitieteen lehti, 40(13), 1659-1673.
11. Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, h., & Danielsen, M. (1982). Amfifiilinen sian suolen mikrovillus malasi/glukoamylaasirakenne ja spesifisyys. European Journal of Biokemia, 126, 559-568.