Titina -rakenne, funktiot ja siihen liittyvät patologiat

Titinina Se on termi, jota käytetään kuvaamaan pari jättiläistä polypeptidiketjua, jotka muodostavat kolmanneksi runsaimman proteiinin sarkomeereissa, joissa on suuri joukko luuranko- ja sydämen lihaksia.

Titina on yksi suurimmista tunnetuista proteiineista aminohappojätteen lukumäärän suhteen ja siksi molekyylipainon suhteen. Tämä proteiini tunnetaan myös nimellä Yhdistäminen ja on läsnä sekä selkärankaisissa että selkärangattomissa.

Titina -rakenne (lähde: Jawahar Swaminathan ja MSD: n henkilökunta Euroopan Bioinformatics -instituutissa [julkinen verkkotunnus] Wikimedia Commonsin kautta)

Sitä kuvailtiin tällä nimellä (Connectin) ensimmäistä kertaa vuonna 1977 ja vuonna 1979 se määritettiin kaksoiskaistan elektroforeesigeelin yläosassa polyakryyliamidigeelissä denaturointiolosuhteissa (dodekyylin natriumsulfaatilla). Vuonna 1989 sen sijainti immunoelektroniikan mikroskopialla perustettiin.

Yhdessä toisen suuren proteiinin, nebuliinin, titinina on yksi lihassolusytoskeletonin elastisen kehyksen pääkomponenteista, jotka esiintyvät samanaikaisesti paksuilla (myosiini) filamenteilla ja ohuilla filamenteilla (aktiinilla) sarkomeerien sisällä; Niin paljon, että sitä kutsutaan lihaskuitujen filamentin kolmantena järjestelmänä.

Paksut ja ohuet filamentit ovat vastuussa aktiivisen voiman muodostumisesta, kun taas Titina -filamentit määrittävät sarkomeerien viskoelastisuuden.

Sarkomeeri on myofibrillien toistuva yksikkö (lihaskuidut). Se on noin 2 μm pitkä, ja se on rajattu "levyillä" tai viivoilla, joita kutsutaan Z -viivoiksi, jotka segmentoivat jokaisen myofibrillan rajattuina fragmentteina, jotka ovat määriteltyjä kokoisia fragmentteja.

Titina -molekyylit on koottu erittäin pitkillä, joustavilla, ohuilla ja laajennettavilla rihmukannalla. Titiini on vastuussa raiditetun lihaksen joustavuudesta, ja uskotaan, että se toimii molekyylitelineinä, joka määrittelee sarkomeerien oikean kokoonpanon myofibrilleissä.

Voi palvella sinua: Taenia saginata: ominaisuudet, morfologia, biologinen sykli

[TOC]

Rakenne

Selkärankaisilla titinassa on noin 27.000 aminohappojäte ja molekyylipaino, joka on noin 3 mDa (3.000 kDa). Se koostuu kahdesta polypeptidiketjusta, jotka tunnetaan nimellä T1 ja T2, joilla on samanlaiset kemialliset koostumukset ja samanlaiset antigeeniset ominaisuudet.

Selkärangattomassa lihaksessa on "Mini-titinas"Välillä 0.7 ja 1.2MDA -molekyylipaino. Tässä proteiiniryhmässä proteiini sisältyy "Twitchina" - Caenorhabditis elegans ja proteiini "Projectin" löydetty sukupuolesta Drosophila.

Selkärankainen titiini on modulaarinen proteiini, joka yhdistää pääasiassa immunoglobuliini- ja fibronektiinin III domeenit (FNIII (FNIII-Kuten) järjestetty eräksi. Siinä on joustava alue, jossa on runsaasti proliinia, glutamiinihappoa, valina- ja lysiinijätteitä, jotka tunnetaan nimellä PEVK-domeeni, ja toinen seriini-quinous-domeeni sen päätepisteen karboksyylipäässä.

Jokaisessa domeenissa on pituus noin 100 aminohappoa ja tunnetaan luokan I titiiniksi (fibronektiini III) ja titiiniluokka II (immunoglobuliinityyppinen domeeni). Molemmat domeenit on taitettu 4 nm: n pituuden "voileipä" rakenteisiin, jotka koostuvat β -antiparalle -arkeista.

Sydänyhteysmolekyyli sisältää 132 toistuvaa immunoglobuliinidomeenin motiivia ja 112 fibronektiinin III domeenin toistuvaa motiivia.

Näiden proteiinien koodausgeeni (Ttn) on intronien "mestari", koska siinä on lähes 180 näistä sisältä.

Alayksiköiden transkriptit käsitellään eri tavalla, etenkin immunoglobuliinin (IG) ja PEVK -domeenien koodausalueet, jotka aiheuttavat isomuotoja, joilla on erilaiset laajennettavat ominaisuudet.

Funktiot

Titiinin funktio sarkomeereissa riippuu sen yhteydestä eri rakenteisiin:.

Nebuliini- ja titsinaproteiinit toimivat "molekyylisäännöinä", jotka säätelevät vastaavasti paksuja ja ohuita filamentteja. Titinina, kuten mainittiin.

Voi palvella sinua: Autotroph Nutrition: Ominaisuudet, vaiheet, tyypit, esimerkit

On osoitettu, että titinan taittuminen ja avaaminen osallistuu lihasten supistumisprosessiin, toisin sanoen se tuottaa mekaanisen työn, joka saavuttaa sarkomeerien lyhentymisen tai laajennuksen; kun taas paksut ja ohuet kuidut ovat liikkeen molekyylimoottoreita.

Tiina osallistuu paksujen filamenttien ylläpitämiseen sarkomeron keskellä ja heidän kuidut ovat vastuussa passiivisen jännityksen syntymisestä sarkomeerien venymisen aikana.

Muut toiminnot

Viskoelastisen voiman luomiseen osallistumisen lisäksi Titinalla on muita toimintoja, joista on:

-Osallistuminen mekaanisten kemiallisten signalointitapahtumiin niiden yhteydenpidon kautta muihin SAR-trocic- ja ei-sarical-proteiineihin

-Uskova laitteen pitkästä aktivointi

-Sarkonereskokoonpano

-Sytoskeleton rakenteen ja toiminnan vaikutus selkärankaisiin.

Tietyt tutkimukset ovat osoittaneet, että ihmisen soluissa ja alkioissa Drosophila, Titinalla on toinen toiminto kromosomaalisena proteiinina. Puhdistetun proteiinin elastiset ominaisuudet vastaavat täydellisesti sekä elävien solujen että kokoonpanukromosomien elastisten ominaisuuksien kanssa In vitro.

Tämän proteiinin osallistuminen kromosomien tiivistymiseen on osoitettu sen koodaavan geenin mutageneesiohjatun kohdan kokeiden ansiosta, mikä johtaa sekä lihakseen että kromosomaalisiin vikoihin.

Lange ja yhteistyökumppanit vuonna 2005 osoittivat, että titinan kinaasidomeeni liittyy lihasgeenien monimutkaiseen ekspressiojärjestelmään, tosiasia, joka osoittaa tämän domeenin mutaation, joka aiheuttaa perinnöllisiä lihasairauksia.

Aiheeseen liittyvät patologiat

Jotkut sydänsairaudet liittyvät titinan joustavuuden muutoksiin. Tällaiset muutokset vaikuttavat suuresti sydänlihaksen laajennettavuuteen ja passiiviseen diastoliseen jäykkyyteen ja oletettavasti kirjoittamiseen.

Voi palvella sinua: luonnon valtakunnat ja sen ominaisuudet

Geeni Ttn Sitä on tunnistettu yhdeksi ihmisen sairauksiin osallistuvista päägeeneistä, joten sydänproteiinin ominaisuuksia ja toimintoja on tutkittu viime vuosina hyvin.

Laajennettu kardiomyopatia ja hypertrofinen kardiomyopatia ovat myös useiden geenien, mukaan lukien geeni, mutaatio Ttn.

Viitteet

1. Despoulos, a., & Silbernagl, S. (2003). Fysiologian atlas (5. ed.-A. New York: Thieme.
2. Herman, D., Lam, l., Taylor, m., Wang, l., Teakkirikul, P., Christodoulou, D.,... Seidman, c. JA. (2012). Titiinin katkaisut aiheuttavat laajentuneen kardiomyopatian. New England Journal of Medicine, 366(7), 619-628.
3. Keller, t. (tuhatyhdeksänsataayhdeksänkymmentäviisi). Titiinin ja nebuliinin rakenne ja toiminta. Nykyinen mielipide biologiassa, 7, 32-38.
4. S, s., S, s., Xiang, f., Yakovenko, a., Hola, a., Hackman, P.,... Gautel, M. (2005). Titiinin kinaasidomeeni hallitsee lihasgeenin ilmentymistä ja proteiinia. Tiede, 1599-1603.
5. Linke, W. -Lla., & Hamdani, N. (2014). Jättiläinen liiketoiminta: Titiinin ominaisuudet ja toiminta paksun ja ohuen kautta. Kiertotutkimus, 114, 1052-1068.
6. Machado, c., & Andrew, D. J -. (2000). D-titiini: Jättiläinen proteiini, jossa on kaksoisrullat kromosomeissa ja lihaksissa. Journal of Cell Biology, 151(3), 639-651.
7. Maruyama, k. (1997). Lihasten jättiläinen joustava proteiini. FASB -päiväkirja, yksitoista, 341-345.
8. Nelson, D. Lens., & Cox, M. M. (2009). Lehninger -biokemian periaatteet. Omega -versiot (5. ed.-A.
9. Rivas-Pardo, J., Eckels, E., Stern, minä., Kosuri, P., Linke, W., & Fernández, J. (2016). Titiiniproteiinin taittamisen tekemä työ auttaa lihaksen supistumista. Soluraportit, 14, 1339-1347.
10. Trinick, J. (1994). Titiini ja nebuliini: Proteiinihallitsijat lihaksessa? Trendit biokemiallisissa tieteissä, 19, 405-410.
11. Tskhovrebova, l., & Trinick, J. (2003). Titiini: Ominaisuudet ja perhesuhteet. Luontoarvostelut, 4, 679-6889.
12. Wang, k., Ramirez-Mitchell, R., & Lanter, D. (1984). Titiini on poikkeuksellinen, joustava ja hoikka myofibrillaarinen proteiini. Proc. Natl. Akutti. Sci., 81, 3685-3689.