Tropomiosiinin ominaisuudet, rakenne ja toiminnot

Se tropomiosiini Se on yksi kolmesta proteiinista, jotka ovat osa ohuita filamentteja selkärankaisten ja lihassolujen luuston lihaslihaslihaslihaslihaslihaslihaslihaslihasten myofibrillien myofibrilleissä.

Se liittyy pääasiassa aktiinifilamentteihin lihasten myofibrillien kanssa, mutta on raportteja, jotka osoittavat, että vaikka vähemmässä määrin se voidaan liittyä myös ei -lihassolun sytoskeleton aktiinifilamenteihin.

Tropomiosiinin atomimalli (lähde: Spid ~ commonswiki oletettu (tekijänoikeusvaatimusten perusteella). [CC BY-SA 3.0 (http: // creativecommons.Org/lisenssit/by-SA/3.0/)] Wikimedia Commonsin kautta)

Se eristettiin ja kiteytettiin ensimmäistä kertaa vuosien 1946 ja 1948 välillä, jotka ovat samanlaisia ​​kuin vuosia aiemmin käytettyjä aktiinia ja myosiinia, jotka ovat myofilamenttien kahta runsainta proteiinia.

Skeletaalilassasoluissa tropomiosiini muodostaa yhdessä troponiinin kanssa säätelevän proteiini -duo, joka toimii kalsiumin "anturina", koska sen estävä yhteys aktiinikuituihin käännetään sen jälkeen, kun ne ovat sitoutuneet siihen, että ne tulevat soluun vastauksena vastauksena hermoärsykkeet, jotka ohjaavat supistumista.

[TOC]

Ominaisuudet

Selkärankaisten soluissa tropomiosiini on aina osana ohuita filamentteja lihasten myofibrilleissä, sekä nauhoitettuja lihaksia että sileä lihaksia, joissa se käyttää säätelytoimintoja.

Tutkijat ovat kuvanneet tropomiosiinia epäsymmetrisenä proteiinina, melko stabiilina lämpöä vastaan ​​(termostabiili), jonka polymerointi näyttää riippuvan väliaineen ionisesta pitoisuudesta, jossa se sijaitsee.

Se kuuluu suureen ja monimutkaiseen kuitumaisten ja kierteisten proteiinien perheeseen, jotka jakautuvat laajasti eukaryootien kesken. Selkärankaisilla tropomiosiinit luokitellaan kahteen suureen ryhmään:

Voi palvella sinua: Peptonada Water: Säätiö, valmistelu ja käytöt

- Korkean molekyylipainon (välillä 284-281 aminohappoja).

- Pienen molekyylipaino (välillä 245-251 aminohappoa).

Kaikilla isomuodoilla, kun niitä tutkitaan erikseen, on useita aminohappojätteitä, jotka ovat 40 40. On hypoteesia, joka ehdottaa, että jokainen näistä aminohappojen "ryhmistä" on vuorovaikutuksessa aktiini -g -monomeerin kanssa, kun molemmat proteiinit muodostavat kompleksin ohuissa filamenteissa.

Nisäkkäät sisältävät vähintään 20 erilaista tropomioriinin isomuotoa, joita koodaa neljä geeniä, jotka ekspressoivat vaihtoehtoisten promoottorien kautta ja joiden tuotteita (RNAM) prosessoidaan leikkauksilla ja vaihtoehtoisilla liitoksilla ("Silmukointi"-A.

Joillakin näistä isomuodoista on erilainen ilmaisu. Monet ovat kangasta ja lava-stadionia, koska jotkut löytyvät määritettyistä lihaskudoksista ja voivat olla, että ne ilmenevät vain tietyllä kehityshetkellä.

Rakenne

Tropomiosiini on DiDérica -proteiini, joka koostuu kahdesta polypeptidialfa -salista, jotka on rullattu toisiinsa, enemmän tai vähemmän 284 aminohappojätteitä, molekyylipaino lähes 70 kDa ja yli 400 nm: n pituus ja pituus yli 400 nm.

Koska isomuotoja voi olla useita, sen rakenne voidaan koostua kahdesta yhtä suuresta tai kahdesta erilaisesta molekyylistä, jolloin muodostuu vastaavasti homodifiallinen tai heterodimeerinen proteiini,. Nämä eroavat "voiman" suhteen, jonka kanssa ne sitoutuvat aktiinifilamenteihin.

Tropomiosiinimolekyylit, myös rihmalta, sijaitsevat ”ura” -alueilla, jotka ovat aktiinipolymeerien G -ketjujen välillä, jotka muodostavat hienoja filamenttien aktiini -aktiinin säikeitä. Jotkut kirjoittajat kuvaavat assosiaationsa "muotokomplementaarisuutena" molempien proteiinien välillä.

Voi palvella sinua: metonefridit

Tämän proteiinin sekvenssi pidetään toistuvina heptopeptidien (7 aminohappoa) "flirtina", joiden ominaisuudet ja yksittäiset ominaisuudet edistävät kahden rakenteen muodostavien potkurien vakaa pakkausta ja joiden joukossa muodostetaan ammattipaikat Aktiinille.

Tropomiosiini- ja aktiinikuitujen välinen liitto tapahtuu pääasiassa sähköstaattisten vuorovaikutusten kautta.

Tropomiosiinien N-terminaalinen pää on hyvin säilynyt erilaisten lihaksen isomuotojen keskuudessa. Niin paljon, että kahdeksan ensimmäisestä yhdeksästä jätteestä on identtinen ihmisestä Drosophila (Hedelmäkärpäsen) ja 18 ensimmäisestä 20 N-terminaalisesta jätteestä säilytetään kaikissa selkärankaisissa.

Funktiot

Tropomiosiini ja troponiini, kuten edellä mainittiin, muodostavat selkärankaisten ja joidenkin selkärangattomien luuston ja sydämen kuitujen lihasten supistumisen säätelevän duon.

Troponiini on proteiinikompleksi, jonka muodostaa kolme alayksikköä, yksi, joka reagoi kalsiumiin ja liittyy tähän, toinen, joka sitoutuu tropomioriiniin ja toinen, joka sitoutuu aktiini -filanteihin.

Jokainen tropomosiinimolekyyli liittyy troponiinikompleksiin, joka säätelee ensimmäisen liikkeitä.

Kun lihas on rento, tropomiosiini löytyy erityisestä topologiasta, joka estää aktiinin myosiini -unionin sivustoja, jotka estävät supistumisen.

Kun lihaskuidut saavat riittävän ärsykkeen, solunsisäinen kalsiumpitoisuus kasvaa, mikä aiheuttaa tropomioriiniin liittyvän troponiinin konformaatiomuutoksen.

Troponiinin konformaatiomuutos indusoi myös tropomiosiinin konformaatiomuutoksen, mikä johtaa Acting-Miliosiine Union -paikkojen "vapautumiseen" ja mahdollistaa myofibrillien supistumisen esiintymisen.

Voi palvella sinua: Alfa -potkuri: Mikä on, rakenne, merkitys

Ei -lihassoluissa, joissa se sijaitsee.

Tropomiosiini allergeenina

Tropomiosiini on huomautettu yhtenä runsaimmista allergeenisista lihasproteiineista eläinperäisen ruoan aiheuttamien allergisten reaktioiden tapauksissa.

Sitä on läsnä lihas- ja ei -lihassoluissa, sekä selkärankaisilla että selkärangattomilla. Useat tutkimukset paljastavat, että äyriäisten, kuten katkarapujen, rapujen ja hummerien, aiheuttamat allergiset reaktiot ovat heidän epitaktioidensa "havaitsemisen" tuotetta immunoglobuliinien avulla allergisten yliherkkien potilaiden seerumissa.

Ajatellaan, että tämä proteiini käyttäytyy kuin ristireaktiivisuuden allergeeni, koska esimerkiksi katkarapujen allergiset potilaat ovat myös muissa äyriäidissä ja nilviäisissä, joilla on proteiini, jolla on samanlaiset ominaisuudet.

Viitteet

1. Ayuso, g. R -. R -., & Lehrer, S. B -. (1999). Tropomyosiini: Selkärangattomat pan-arvon. Kansainvälinen allergian ja immunologian lehti, 119, 247-258.
2. Dominguez, r. (2011). Tropomyosiini: portinvartijan näkemys Actin -filamentista paljastettiin. Biofysikaalilehti, 100(4), 797-798.
3. Farah, c., & Reinach, f. (tuhatyhdeksänsataayhdeksänkymmentäviisi). Troponiinikompleksi ja lihaksen supistumisen säätely. Faseb, 9, 755-767.
4. Phillips, G. N., Täyteaineet, j. P., & Cohen, C. (1986). Tropomyosiinikiderakenne ja lihaksen säätely. Journal of Molecular Biology, 192, 111-131.
5. Ross, m., & Pawlina, W. (2006). Histologia. Teksti ja atlas korreloivan solun ja molekyylibiologian kanssa (5. ed.-A. Lippinott Williams & Wilkins.